MINISTERO DELL'ISTRUZIONE DELL'UNIVERSITÀ E DELLA RICERCA
DIREZIONE GENERALE DELLA RICERCA
PROGRAMMI DI RICERCA SCIENTIFICA DI RILEVANTE INTERESSE NAZIONALE
RICHIESTA DI COFINANZIAMENTO (DM n. 1407 del 4 dicembre 2008)

PROGETTO DI UNITÀ DI RICERCA - MODELLO B
Anno 2008 - prot. 20083Y34Y7_001


1 - Area Scientifico-disciplinare


02: Scienze fisiche  100%   


2 - Coordinatore Scientifico



LEONE  MAURIZIO   
Professore Ordinario  
Università degli Studi di PALERMO 
Facoltà di SCIENZE MATEMATICHE FISICHE e NATURALI 
Dipartimento di SCIENZE FISICHE ED ASTRONOMICHE 


3 - Responsabile dell'Unità di Ricerca



LEONE  MAURIZIO 
Professore Ordinario   02/10/1952  LNEMRZ52R02G273U 
Università degli Studi di PALERMO 
Dipartimento di SCIENZE FISICHE ED ASTRONOMICHE 
091/6234216
(Prefisso e telefono)
 
091/6162461
(Numero fax)
 
leone@fisica.unipa.it 


4 - Curriculum scientifico




Testo italiano
Maurizio Leone, nato a Palermo il 2 Ottobre 1952.

Laureato in Fisica (Luglio 1976, Istituto di Fisica, Università di Palermo); Assistente Incaricato(1976-1977); Ricercatore (1981-1999); Professore Associato (1999-2002);

Dal 2002, Professore Ordinario di Fisica Applicata (S.S.D. FIS07 - Fisica Applicata a Beni Culturali, Ambientali, Biologia e Medicina) c/o la Facoltà di Scienze MM.FF.NN. dell’Università di Palermo e c/o il Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche (DSFA).

- Dal 2006, Componente del Consiglio di Amministrazione del Consorzio Nazionale Interuniversitario per la Scienze Fisiche della Materia(CNISM)

- Dal 2006, Delegato del Rettore dell'Università di Palermo per le Attività della Ricerca

- Dal 2007, Direttore del Sistema Integrato dei Laboratori dell'Ateneo di Palermo (UniNetLab).

•Dal 2001 al 2005, Direttore dell'Unità di Ricerca di Palermo e Componente del Consiglio Direttivo dell’Istituto Nazionale per la Fisica della Materia (INFM).

•Componente del Consiglio di Presidenza della Società Italiana di Biofisica Pura ed Applicata (SIBPA) nei periodo 1990-1994 e 1998-2002.

•Titolare degli insegnamenti di:
-Spettroscopia Molecolare (C.d.L. in Fisica) /AA 2001-....;
-Biofisica e Biostrumentazioni (C.d.L. in Biotecnologie) /AA. 2001-....;
-Fisica Applicata (C.d.L. in Conservazione e Restauro dei Beni Culturali) /AA. 2001-2004;
-Biofisica Molecolare (C.d.L in Biotecnologie per l'Industria e per la Ricerca Scientifica) /AA. 2001-2004.

•Componente del Collegio dei Docenti della Scuola di Dottorato in Fisica.

La sua attività scientifica, nei campi della Biofisica e della Fisica dello Stato Solido, ha principalmente riguardato le seguenti aree:

•Proprietà di Liquidi Associati: struttura dell'acqua liquida (analisi della dipendenza dalla temperatura, fino alla regione supercooled", e dalla sostituzione isotopica D-H degli spettri di assorbimento NIR);
•Biopolimeri: transizioni di fase sol-gel (analisi della dipendenza dalla temperatura e dalla concentrazione dei parametri cinetici di gelazione);
•Dinamica di Proteine: relazione tra le proprietà strutturali, dinamiche e funzionali e ruolo del solvente (spettroscopia di assorbimento ottico a basse temperature, rilevanza dei contributi anarmonici alla dinamica locale del sito attivo, ruolo del metallo centrale in emo-proteine, spettroscopia FTIR);
•Materiali per Fotonica e Sistemi Vetrosi: proprietà strutturali e dinamiche del biossido di silicio in forma amorfa (spettroscopia IR, spettroscopia di assorbimento e fluorescenza di difetti di punto nelle regioni Uv-Vis e UV da vuoto, anche a basse temperature, disordine conformazionale nella matrice vetrosa, proprietà strutturali dei difetti di punto indotti da radiazione).
•Processi di aggregazione patologica di proteine: ruolo dei cambiamenti conformazionali (spettroscopia di assorbimento e fluorescenza nelle regioni Uv-Vis, spettroscopia FTIR, CD, Light scattering).

•E' Responsabile Scientifico del Progetto di Trasferimento Tecnologico “Realizzazione di un centro regionale per il controllo di qualità di olii vergini d’oliva" a valere sulla Misura 3.15 del P.O.R. Sicilia - Reti per lo sviluppo della ricerca scientifica – Sottoazione C – inserito (per 2.814.000,00 €) al IX posto della graduatoria definitiva dei 17 progetti approvati (D.D.G. n. 1553 del 21.10.2004);

•Nel 2005, è stato Coordinatore Scientifico Nazionale del Progetto di Ricerca "Ruolo dei metalli nei processi di aggregazione di proteine” (PRIN 2005);

•Dal 2001 ad oggi è Responsabile Scientifico della Linea di Ricerca "Studio di sistemi caratterizzati da complessi landscapes multidimensionali di energia configurazionale” finanziata dall’Ateneo di Palermo su fondi MURST (ex Quota 60%);

•E' stato Responsabile Scientifico della Collaborazione Internazionale tra la Accademia delle Scienze – Mosca (Russia) e l’Università di Palermo sul tema "Proprietà dinamiche e strutturali del biossido di silicio amorfo"

•E' stato Responsabile Scientifico Locale del Progetto "Proprietà dinamiche ed eterogeneità conformazionali di proteine globulari: ruolo della struttura locale della proteina e della composizione della matrice esterna" finanziato dal MURST (Cofin 2000, ex Quota 40%);

•E' stato Responsabile Scientifico della Collaborazione Internazionale tra la Drexel University of Philadelphia (USA) e l’Università di Palermo sul tema "Biofisica dei processi di aggregazione delle proteine"

•Dal 1995 al 2000 è stato Responsabile Scientifico della Linea di Ricerca "Struttura della Materia Biologica" finanziata dall’Ateneo di Palermo su fondi MURST (ex Quota 60%);

•Nel periodo 1998-2000 è stato Responsabile Scientifico del Progetto di Ricerca Avanzata e Iniziative di Sezione "Ruolo delle distorsioni indotte da “bulky ligands” sulle proprietà dinamiche e funzionali di emoproteine" dell'INFM, Sez. B;

•Nel 1995 è stato Responsabile Scientifico del contratto CNR 95/00468 CT 12 - Anno 1995;

•Nel 1996 è stato Responsabile Scientifico Locale del Progetto MU.ME.NET finanziato dal MURST (ex Quota 40%).

E’ autore di più di 200 pubblicazioni.

•E’ Reviewer di “Journal of the American Chemical Society”, “Journal of Luminescence”, “Journal of Non-Crystalline Solids”, “Journal of Optical Materials”, “Biomacromolecules" e "Proteomics".


Testo inglese
Maurizio Leone, born on October 2, 1952, Palermo (Italy).

Degree in Physics (July 1976, Dept. of Physics, University of Palermo); Charged Assistant (1976-1977); tenured University Researcher (1981-1999); Associate Professor ( 1999-2002);

Full Professor of Applied Physics(2002-...).

- Responsible of the research activities of the Palermo University

- Director of Integrated Laboratories System of Palermo University (UniNetLab)

- Director of Palermo Unit of CNR-INFM.

- Member of Administrative CNISM Council.

- Principal Investigator of the Technological Transfer Project of CNR-INFM "Regional Center for Oil Olive Quality Control" (P.O.R. Sicilia - Misura 3.15).

- Principal Investigator of the PRIN 2005 project "Role of the metal ions in the aggregation processes of proteins".

Scientific activity:
a)The liquid water structure;
b) Sol-gel phase transitions in biopolymers;
c)Protein dynamics: dynamics-structure-function relationship(optical absorption spectroscopy at low temperature, relevance of the anharmonic contributions to the local dynamic properties of the active site, role of the central metal in hemo-proteins, FTIR spectroscopy);
d) Structural and dynamic properties of point-defects in silica (absorption and fluorescence spectroscopy at low temperature, conformational disorder in the vitreous matrix, structural properties of the point-defects induced by gamma rays).
e) Conformational changes and proteins agreggation processes (absorption, emission and FTIR spectroscopy, CD, light scattering).
f) Drug delivery systems based on biocompatible polymers: spectroscopic and structural characterization.




5 - Pubblicazioni scientifiche più significative del Responsabile dell'Unità di Ricerca



1. CANNIZZO A, LEONE M, GAWELDA W, PORTUONDO-CAMPA E, CALLEGARI A, VAN MOURIK F, CHERGUI M (2008). Relaxation processes of point defects in vitreous silica from femtosecond
to nanoseconds. APPLIED PHYSICS LETTERS, vol. 93; p. 102901_1-102901_3, ISSN: 0003-6951, doi: 10.1063/1.2975965
 
2. DAMICO M, LEONE M (2008). Conformational heterogeneity of the point defects in silica: the lifetime of the phosphorescence band at 2.7 eV. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 354; p. 239-243, ISSN: 0022-3093, doi: 10.1016/j.jnoncrysol.2007.06.081 
3. DAMICO M, MESSINA F, CANNAS M, LEONE M, BOSCAINO R (2008). Homogeneous and inhomogeneous contributions to the luminescence linewidth of point defects in amorphous solids: Quantitative assessment based on time-resolved emission spectroscopy. PHYSICAL REVIEW. B, CONDENSED MATTER AND MATERIALS PHYSICS, vol. 78; p. 014203-1-014203-8, ISSN: 1098-0121, doi: 10.1103/PhysRevB.78.014203 
4. DAMICO M, MESSINA F, CANNAS M, LEONE M, BOSCAINO R (2008). Isoelectronic Series of Oxygen Deficient Centers in Silica: Experimental
Estimation of Homogeneous and Inhomogeneous Spectral Widths. JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY. A, MOLECULES, SPECTROSCOPY, KINETICS, ENVIRONMENT, & GENERAL THEORY, vol. 112; p. 12104-12108, ISSN: 1089-5639, doi: 10.1021/jp805372u
 
5. FODERA V, GROENNING M, VETRI V, LIBRIZZI F, SPAGNOLO S, CORNETT C, OLSEN L, VAN DE WEERT M, LEONE M (2008). Thioflavin T Hydroxylation at Basic pH
and Its Effect on Amyloid Fibril Detection. JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY. B, CONDENSED MATTER, MATERIALS, SURFACES, INTERFACES & BIOPHYSICAL, vol. 112; p. 15174-15181, ISSN: 1520-6106, doi: 10.1021/jp805560c
 
6. FODERÀ V, LIBRIZZI F, GROENNINGC M, VAN DE WEERTC M, LEONE M (2008). Secondary nucleation and accessible surface in insulin amyloid fibril formation. JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY. B, CONDENSED MATTER, MATERIALS, SURFACES, INTERFACES & BIOPHYSICAL, vol. 112; p. 3853-3858, ISSN: 1520-6106, doi: 10.1021/jp710131u 
7. DISPENZA C, LEONE M, LO PRESTI C, LIBRIZZI F, VETRI V, SPADARO G (2007). Smart hydrogels for novel optical functions. MACROMOLECULAR SYMPOSIA, vol. 247; p. 303-310, ISSN: 1022-1360 
8. LIBRIZZI F, FODERA' V, VETRI V, LO PRESTI C, LEONE M (2007). Effects of confinement on insulin amyloid fibrils formation. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 711-715, ISSN: 0175-7571, doi: 10.1007/s00249-007-0137-3 
9. NAVARRA G, BOSCAINO R, LEONE M, BOIZOT B (2007). Irradiation effects on the OH-related infrared absorption band in synthetic wet silica. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 353; p. 555-558, ISSN: 0022-3093 
10. NAVARRA G, LEONE M, MILITELLO V (2007). Thermal aggregation of β-lactoglobulin in presence of metal ions. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 131; p. 52-61, ISSN: 0301-4622, doi: 10.1016/j.bpc.2007.09.003 
11. VETRI V, CANALE C, RELINI A, LIBRIZZI F, MILITELLO V, GLIOZZI S, LEONE M (2007). Amyloid fibrils formation and amorphous aggregation in Concanavalin A. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 125; p. 184-190, ISSN: 0301-4622 
12. VETRI V, LIBRIZZI F, LEONE M, MILITELLO V (2007). Thermal aggregation of bovine serum albumin at different pH: comparison with human serum albumin. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 717-725, ISSN: 0175-7571, doi: 10.1007/s00249-007-0196-5 
13. VETRI V, LIBRIZZI F, MILITELLO V, LEONE M (2007). Effects of succinylation on thermal induced amyloid formation in Concanavalin A. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 733-741, ISSN: 0175-7571, doi: 10.1007/s00249-007-0181-z 
14. CANNIZZO A, LEONE M, BOSCAINO R, PALEARI A, CHIODINI N, GRANDI S, MUSTARELLI P (2006). Luminescence and absorption of Sn-related impurity centers in silica. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 352; p. 2082-2089, ISSN: 0022-3093 
15. CAPONETTI E, CHILLURA MARTINO D, LEONE M, PEDONE L, SALADINO M.L, VETRI V (2006). Microwave-assisted synthesis of anhydrous CdS nanoparticles in a water-oil microemulsion. JOURNAL OF COLLOID AND INTERFACE SCIENCE, vol. 304; p. 413-418, ISSN: 0021-9797 
16. DISPENSA C, LEONE M, LO PRESTI C, LIBRIZZI F, SPADARO G, VETRI V (2006). Optical properties of biocompatible polyaniline nanocomposites. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 352; p. 3835-3840, ISSN: 0022-3093 
17. CANNIZZO A, AGNELLO S, CANNAS M, CHIODINI N, LEONE M, PALEARI A (2005). Temperature dependence of luminescence decay in Sn-doped silica. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 351; p. 1937-1940, ISSN: 0022-3093 
18. CANNIZZO A, AGNELLO S, GRANDI S, LEONE M, MAGISTRIS A, RADZIG V.A (2005). Luminescence activity of surface and interior ge-oxygen deficient centers in silica. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 351; p. 1805-1809, ISSN: 0022-3093 
19. CUPANE A, CAMMARATA M, CORDONE L, LEONE M, VITRANO E, ENGLER N, PARAK F (2005). Spectral broadening of the Soret band in myoglobin: an interpretation by the full spectrum of low frequency modes from a normal modes analysis. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 34; p. 881-889, ISSN: 0175-7571 
20. NAVARRA G, ILIOPOULOS I, MILITELLO V, ROTOLO S, LEONE M (2005). OH-related infrared bands in oxide glasses. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 351; p. 1796-1800, ISSN: 0022-3093 
21. PEDONE L, CAPONETTI E, LEONE M, MILITELLO V, PANTO' V, POLIZZI S, SALADINO M.L (2005). Synthesis and characterisation of CdS nanoparticles embedded in a polymethylmethacrilate matrix. JOURNAL OF COLLOID AND INTERFACE SCIENCE, vol. 284; p. 495-500, ISSN: 0021-9797 
22. AGNELLO S, BOSCAINO R, CANNAS M, CANNIZZO A, GELARDI F.M, LEONE M (2004). Spectral heterogeneity of oxygen deficient centers in Ge-doped silica. RADIATION MEASUREMENTS, vol. 38; p. 645-648, ISSN: 1350-4487 
23. CANNIZZO A, LEONE M (2004). Conformational disorder and optical properties of point defects in vitreous silica. PHILOSOPHICAL MAGAZINE, vol. 84; p. 1651-1657, ISSN: 1478-6435 
24. MILITELLO V, CASARINO C, EMANUELE A, GIOSTRA A, PULLARA F, LEONE M (2004). Aggregation kinetics of Bovine Serum Albumin studied by FTIR spectroscopy and light Scattering. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 107; p. 175-187, ISSN: 0301-4622 
25. AGNELLO S, BOSCAINO R, CANNAS M, CANNIZZO A, GELARDI F.M, LEONE M (2003). Temperature and excitation energy dependence of decay processes of luminescence in ge-doped silica. PHYSICAL REVIEW. B, CONDENSED MATTER AND MATERIALS PHYSICS, vol. 68; p. 165201-165205, ISSN: 1098-0121 
26. AGNELLO S, BOSCAINO R, CANNAS M, GELARDI F.M, LEONE M, BOIZOT B (2003). Competitive relaxation processes of oxygen deficient centers in silica. PHYSICAL REVIEW. B, CONDENSED MATTER AND MATERIALS PHYSICS, vol. 67; p. 33202-33204, ISSN: 1098-0121 
27. CANNIZZO A, AGNELLO S, BOSCAINO R, GELARDI F.M, GRANDI S, LEONE M (2003). Role of vitreous matrix on the optical activity of Ge-doped silica. JOURNAL OF PHYSICS AND CHEMISTRY OF SOLIDS, vol. 64; p. 2437-2443, ISSN: 0022-3697 
28. CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V (2003). Conformational substates and dynamic properties of carbonmonoxy hemoglobin. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 104; p. 335-344, ISSN: 0301-4622 
29. MILITELLO V, VETRI V, LEONE M (2003). Conformational changes involved in thermal aggregation processes of Bovine Serum Albumin. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 105; p. 133-141, ISSN: 0301-4622 
30. MILITELLO V, LEONE M, CUPANE A, SANTUCCI R, DESIDERI A (2002). Local dynamic properties of the heme pocket in native and solvent-induced molten-globule-like states of cytochrome c. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 97; p. 121-128, ISSN: 0301-4622 




6 - Elenco dei partecipanti all'Unità di Ricerca




6.1 - Componenti

Componenti della sede dell'Unità di Ricerca
Cognome  Nome  Università/Ente  Qualifica  Disponibilità temporale indicativa prevista 
1° anno  2° anno 
1. LEONE  Maurizio  Università degli Studi di PALERMO  Professore Ordinario   6  6 
2. MILITELLO  Valeria  Università degli Studi di PALERMO  Professore Associato non confermato   6  6 
  TOTALE           12  12 



Componenti di altre Università / Enti vigilati
Nessuno

Titolari di assegni di ricerca
Cognome  Nome  Università/Ente  Disponibilità temporale indicativa prevista 
1° anno  2° anno 
1. VETRI  Valeria  Università degli Studi di PALERMO  5  5 
2. NAVARRA  Giovanna  Università degli Studi di PALERMO  4  5 
  TOTALE        10 


Titolari di borse
Cognome  Nome  Università/Ente  Qualifica  Disponibilità temporale indicativa prevista 
1° anno  2° anno 
1. RACCOSTA  Samuele  Università degli Studi di PALERMO  Dottorando  3  3 
  TOTALE          

6.1 bis Vice-responsabile

 

MILITELLO Valeria 


6.2 - Altro personale




Nessuno

6.3 - Personale a contratto da destinare a questo specifico Progetto



Tipologia di contratto  Costo
previsto 
Disponibilità temporale indicativa prevista  Note 
1° anno  2° anno 
1. Assegnista  18.800  6  6   
  TOTALE  18.800    


6.4 - Dottorati a carico del PRIN da destinare a questo specifico Progetto




Nessuno

7 - Titolo specifico del Progetto svolto dall'Unità di Ricerca




Testo italiano
La morfologia degli aggregati nei processi di fibrillazione di piccoli peptidi


Testo inglese
The aggregates morphology in the fibrillation processes of small peptides.


8 - Abstract del Progetto svolto dall'Unità di Ricerca




Testo italiano
I processi di aggregazione delle proteine sono state oggetto di numerosi studi a causa della loro rilevanza nella ricerca scientifica e tecnologica in campo medico e alimentare. Recenti indagini hanno dimostrato che questi tipi di processi coinvolgono differenti meccanismi, quali cambiamenti conformazionali e strutturali a livello di singola proteina, processi di nucleazione e interazioni proteina-proteina, con conseguente formazione di nuovi legami intermoleculari. Questi meccanismi agiscono su differenti scale spaziali e temporali e possono evolvere in diverse fasi tra loro interconnesse. Sotto specifiche condizioni destabilizzanti, tutte le proteine sembrano avere la capacità di "misfold" e successivamente di auto-organizzarsi in aggregati supramolecolari ordinati noti come fibrille amiloidi. La formazione di fibrille amiloidi sembra essere un evento fondamentale nella eziologia delle diverse patologie (amiloidosi), come ad esempio il morbo di Parkinson, l'Alzheimer e il morbo di Creutzfeldt-Jacob. In realtà, tutte queste patologie sono legate ad un abnorme deposito extracellulare di fibrille amiloidi.

Nel processo di formazione di fibrille, sono stati comunemente osservati diverse specie intermedie, come piccoli oligomeri o proto-fibrille. È stato suggerito che l’ordine strutturale aumenti andando via via dagli oligomeri alle proto-fibrille alle fibrille. I meccanismi che sono alla base della crescita di fibrille amiloidi rappresentano uno dei punti cruciali che devono essere chiariti anche in relazione alle loro implicazioni biomediche.

Obiettivo della nostra ricerca sarà la caratterizzazione della morfologia degli aggregati del peptide Abeta (beta amiloide) in diverse fasi del processo di aggregazione, in funzione delle condizioni esterne. Questo studio sarà effettuato in parallelo con lo studio dei cambiamenti conformazionali e strutturali delle singole proteine che si verificano durante il processo di aggregazione.

Il peptide Abeta è stato selezionato come sistema modello per lo studio di fenomeni di aggregazione applicabile ad altri peptidi e proteine. Abeta è un peptide di 39/43 residui, principale componente di placche amiloidi nel cervello dei pazienti con malattia di Alzheimer. Verranno studiati sia i peptidi sintetici Abeta 1-40 e Abeta 1-42, forniti da Biopeptide Co, che il peptide Abeta 25-35 fornito dall’Unità di Roma "La Sapienza".

I processi di aggregazione del peptide Abeta saranno indotti in soluzione attraverso l'aumento della temperatura. In particolare, grande attenzione sarà rivolta alla scelta di condizioni sperimentali vicine a quelle fisiologiche. L'evoluzione temporale delle cinetiche di aggregazione sarà seguita con le tecniche di “light scattering” ed emissione di fluorescenza. A differenti e significativi stadi del processo di aggregazione, la morfologia degli aggregati supramolecolari sarà analizzata mediante le tecniche di AFM (microscopia a forza atomica), microscopia confocale e a due fotoni. L'analisi sistematica degli aggregati in diverse scale di lunghezza e di tempo può dare nuove informazioni sulle proprietà delle specie tossiche di aggregati, anche in relazione con la loro struttura molecolare.

In parallelo con l'attività scientifica dell’Unità del CNR, saranno analizzati gli effetti sul processo di aggregazione del peptide Abeta di due molecole naturali, l'acido ferulico e l’ipericina, sulla morfologia dei diversi aggregati intermedi per chiarire come queste molecole modifichino l’equilibrio tra le differenti specie in soluzione.Recenti studi hanno infatti mostrato come queste molecole naturali siano in grado di interagire con il peptide Abeta, stabilizzando o distruggendo gli aggregati di differenti dimensioni.


In parallelo con l'attività scientifica dell’Unità di Roma Tor Vergata, saranno oggetto di indagine gli effetti dei metalli di transizione Zn2+ e CU2+. Questi ioni sono stati selezionati in quanto è stato suggerito che la loro presenza contribuisce sia alla formazione di fibrille del peptide Abeta che alla neuropatologia della malattia di Alzheimer.


Testo inglese
Protein aggregation processes have been object of several studies because of their relevance in scientific and technological research from medicine to alimentary sciences. These recent investigations have shown that these kinds of processes involve several mechanisms, i.e. conformational and structural changes at single protein level, nucleation processes and protein-protein interactions with consequent formation of new intermolecular bonds. These mechanisms acting on different temporal and spatial scales may evolve in several phases being interconnected. Under specific destabilizing conditions, all proteins seem to have the ability to "misfold" and subsequently assemble themselves in ordered supramolecular aggregates known as amyloid fibrils. Amyloid fibril formation appears to be a fundamental event in the etiology of different pathologies (amyloidoses) such as Parkinson's, Alzheimer’s and Creutzfeldt-Jacob disease. In fact, all these pathologies are related to enormous extracellular deposition of amyloid fibrils.

During fibrils formation, different intermediate species, like small oligomers or protofibrils, are commonly observed. It was suggested that the structural order increases from oligomers to protofibrils to fibrils. The mechanisms underlying the growth of amyloid fibrils represent one of the crucial points that need to be clarified also in relation whit their biomedical implication.

Aim of our research will be a characterisation of the morphology of Abeta (beta amiloid) peptide aggregates at different steps of the aggregation pathway, depending on external conditions. This study will be carried out also in relation with changes at molecular structure level that occurs during the aggregation pathway.Aggregation of synthetic peptides Abeta 1-40 e Abeta 1-42, purchased from Biopeptide Co, and Abeta 20-35, provided by Roma “La Sapienza” unit, will be studied.

Abeta peptide was selected as a relevant model for studying aggregation phenomena and approaches for stabilization that may be generally applicable to other proteins and peptides. Abeta is a peptide of 39/43 residues, main constituent of amyloid plaques in the brains of Alzheimer's disease patients.

Abeta aggregation will be induced in solution through temperature increase. In particular, a great care will be focused on environmental conditions close to the physiological ones. The time evolution of aggregation kinetic will be monitored by light scattering and fluorescence technique. At significant points of the aggregation pathway, the morphology of supramolecular assemblies will be proved by means AFM (Atomic force microscopy), Confocal Microscopy and two photon Microscopy. The systematic analysis of aggregates at different time and length scales can give new insight in the individuation of the toxic aggregated specie also in relation with their molecular structure.

In parallel with the scientific activity of the CNR Unit, the effects of two natural molecules, the ferulic acid and the hypericin, on the occurrence of different intermediate species will be analysed at different point of the Abeta aggregation process to elucidate how these molecules alter the equilibrium between the aggregating species. In fact, recent studies suggest that these natural molecules are potentially able of interacting with Abeta to stabilize or disrupt the aggregates of different sizes.

In parallel with the scientific activity of the Roma Tor Vergata Unit, the effect of the transition metal ions Zn2+, Cu2+ will be investigated. These ions were selected since they were found to contribute both to Abeta fibril formation and to the neuropathology of Alzheimer's disease.

9 – Settori di ricerca ERC (European Research Council)



PE Mathematics, physical sciences, information and communication, engineering, universe and earth sciences

PE3 Condensed matter in physics and chemistry: condensed matter (structure, electronic properties, fluids,…), statistical physics, nanosciences, reactions
PE3_1 Biophysics

PE4 Material and chemical sciences: material sciences, moleculararchitecture, chemical theory, analysis and synthesis (organic and inorganic), physical and environmental chemistry, method development
PE4_4 Spectroscopic and spectrometric techniques


10 - Parole chiave




Testo italiano
AGGREGAZIONE DI PROTEINE 
MORFOLOGIA DEGLI AGGREGATI 


Testo inglese
PROTEINS AGGREGATION 
AGGREGATES MORPHOLOGY 


11 - Stato dell'arte




Testo italiano
L’interesse del nostro gruppo di ricerca é da anni focalizzato nello studio dei meccanismi coinvolti nei processi di aggregazione di proteine.

In particolare l’attività di ricerca é stata dedicata all’analisi delle cinetiche di aggregazione di proteine modello selezionate per alcune peculiarità della loro struttura nativa, in differenti condizioni sperimentali, allo scopo di evidenziare i diversi meccanismi coinvolti nelle molteplici fasi dell’aggregazione. I diversi profili caratteristici delle cinetiche di aggregazione sono stati correlati a fattori dipendenti da proprietà strutturali delle proteine, come la propensione a formare specifiche strutture secondarie, l’idrofobicità della catena o di domini specifici, la stabilità e la carica della molecola, ma anche alle proprietà fisico-chimiche dell’ambiente esterno o dalla concentrazione. Numerose tecniche sperimentali sono state usate per studiare e seguire le diverse fasi del processo di aggregazione: la spettroscopia di assorbimento IR e UV-visibile, la spettroscopia di Fluorescenza, il dicroismo circolare, il light scattering statico e dinamico e la microscopia a forza atomica. Queste tecniche hanno permesso di analizzare i processi di aggregazione su differenti scale spazio temporali e di esplorare diversi regimi di concentrazione [Manno 2004, San Biagio 1999, Militello 2003, Militello 2004, Vetri 2005 e 2007, Foderà 2008 ].

Nel regime di bassa concentrazione l’analisi dell’aggregazione di proteine globulari (BSA, Concanavalina A e BLG) ha evidenziato il ruolo fondamentale svolto dai cambiamenti conformazionali della proteina nell’evoluzione del processo. In corrispondenza di valori di pH vicini al punto isoelettrico, é stata osservata la formazione di aggregati amorfi, caratterizzati da un gran numero di conformazioni disordinate delle proteine coinvolte e da interazioni intermolecolari eterogenee; a pH intermedi, si osserva la competizione di due processi che portano rispettivamente alla formazione di una certa percentuale di strutture beta-aggregate (ordinate) e di aggregati amorfi, indicando che i diversi meccanismi coinvolti nel processo sono modulati dal pH. Invece, a valori di pH lontani dal punto isoelettrico, cioè quando la proteina é carica, la formazione di strutture non specifiche diminuisce a favore della formazione di strutture beta-aggregate, in concomitanza con modifiche della struttura secondaria. E’importante notare che quanto osservato appare indipendente dalle peculiarità della struttura della molecola in analisi. A valori di pH estremi, la struttura della proteina é destabilizzata e risulta favorita la formazione di ponti a idrogeno intermolecolari che stabilizzano le strutture ordinate. In queste condizioni, la crescita degli aggregati e le modifiche a livello della struttura secondaria procedono in parallelo. E’da sottolineare che i processi di aggregazione osservati sono sempre accompagnati da un unfolding parziale della struttura globulare.

I cambiamenti di struttura secondaria risultano essere una fase fondamentale per il processo di aggregazione ordinata ed avvengono quando le altre interazioni sono minimizzate a causa di fattori esterni. I nostri risultati sono in accordo con numerose altre osservazioni sperimentali che indicano come, per dare luogo alla formazione di fibrille, proteine con nessuna omologia strutturale come l’apo-mioglobina [Fandrich 2000], la phosphoglycerate kinase [Damaschun 2000], l’acylphosphatase [Chiti 1999], il lisozima sia umano che di gallina [Morozova-Roche 2000, Krebs 2000], la beta2-microglobulina [Jahn 2007] e l’alfa-synucleina [Uversky 2001], devono passare attraverso stadi parzialmente denaturati e subire una riorganizzazione a livello di struttura secondaria. Queste considerazioni sono applicabili in condizioni in cui non sono osservati processi di nucleazione. Ciò probabilmente deriva sia da caratteristiche strutturali delle molecole ma anche dalle condizioni ambientali: l'aggregazione sembra essere guidata da contributi entropici dovuti alle interazioni proteina-solvente piuttosto che contributi entalpici dovuti a interazioni proteina-proteina regolate da residui specifici. Sono stati osservati processi di organizzazione sovramolecolare più complessi di quelli che potrebbero essere ipotizzati a causa del carattere non nucleato del processo e che richiedono la modificazione strutturale delle singole unità che costituiscono l’aggregato. Interazioni idrofobiche ed elettrostatiche sono state riconosciute come le forze guida dell’aggregazione che portano alla formazione delle strutture beta-aggregate. Anche se i meccanismi e le interazioni che portano alla formazione di strutture fibrillari sono condivisi, le specificità strutturali della molecola influenzano sensibilmente l’evoluzione del processo (ad esempio il profilo della cinetica, le interconnessioni e i tempi caratteristici dei meccanismi coinvolti) e le energie coinvolte.

Altri aspetti del processo di aggregazione in vitro sono stati evidenziati studiando i processi di fibrillogenesi dell’insulina sia umana che bovina. L’insulina é stata usata come modello per studiare i meccanismi di nucleazione in diverse condizioni sperimentali. I risultati indicano che nel corso delle prime fasi del processo di fibrillogenesi ha luogo un processo di nucleazione primaria (omogeneo) che porta alla formazione stocastica (sia su scala temporale che spaziale) di primi aggregati stabili che diffondono nella soluzione [Librizzi 2003 e 2005, Foderà 2007 e 2008]. Tali aggregati sembrano promuovere la formazione di fibrille amiloidi in tutto il volume attraverso meccanismi di nucleazione secondaria. Numerosi meccanismi molecolari come ad esempio frammentazione, branching e nucleazione sulla superficie di fibrille già formate possono promuovere questi processi autocatalitici. Ciò ovviamente porta alla simultanea presenza nel campione una grande varietà di topologie degli aggregati. I nostri risultati contribuiscono a fare luce sia sul ruolo cruciale della superficie delle fibrille come centro di nucleazione sia sulla pronunciata eterogeneità spaziale delle prime fasi della fibrillogenesi dell’insulina.

Recentemente il ruolo degli ioni metallici come forza guida che modula i processi di aggregazione proteica ed in particolare la formazione di fibrille e’ stato oggetto di un crescente interesse. La presenza di questi ioni può indurre infatti l’aggregazione controllando i tempi caratteristici dell’associazione sovra molecolare e inoltre può influenzare significativamente la morfologia degli aggregati [Dong, 2006] attraverso differenti effetti di coordinazione con l’environment [Dong, 2006]. Ciò, in condizioni specifiche, sembra essere correlato alla capacità dei metalli di modulare la crescita delle strutture beta-sheet e la loro interazione ordinata (sheet/sheet). Questa proprietà si basa sulla possibilità che i metalli divalenti hanno di agire da ponte tra residui specifici ma anche di fornire uno schermaggio elettrostatico tra gruppi di molecole vicine caricati negativamente [Iyer 1996, Bryant 1998, Remondetto 2003].

In questo panorama noi ci siamo occupati di studiare l’effetto degli ioni Zn2+ and Cu2+ sulle cinetiche di aggregazione di due proteine modello (BLG e BSA) evidenziandone gli effetti differenti sull’evoluzione temporale dell’aggregazione indotta termicamente [Navarra 2007 and 2008]. I risultati hanno mostrato che la presenza del Cu2+ influenza la cinetica principalmente a livello delle modifiche di struttura secondaria e terziaria, ed induce la formazione di legami ad idrogeno più forti; nonostante ciò, la cinetica di aggregazione sovramolecolare non appare modificata. Sembra, invece, che la presenza di Zn2+ non influenzi significativamente l’evoluzione temporale della struttura secondaria e terziaria ma che porti ad una drastica modificazione della cinetica di associazione intermolecolare con la conseguente rapida formazione di aggregati di maggiori dimensioni.


Testo inglese
Our research group has focused the interest on the analysis of protein aggregation processes. In particular, the thermal aggregation kinetics of selected model proteins, characterized by different native structures, where used to point out different mechanisms involved in the aggregation pathways.

The characteristics of the aggregation kinetics were related to several factors dependent on protein structure, such as secondary structural preferences, hydrophobicity, protein stability, and charges, as well as arising from the physic-chemical environment or protein concentration. Spectroscopic methods have been used to follow protein aggregation pathways in a time-resolved approach by means several experimental techniques: Absorption Spectroscopy in infrared (IR) and UV-Visible ranges; steady-state fluorescence spectroscopy; circular dichroism (CD), static and dynamic light scattering; Atomic Force Microscopy (AFM). These techniques allowed to study the aggregation processes in different space time scale and to explore different concentration regimes [Manno. 2004, San Biagio 1999, Militello 2003, Militello 2004, Vetri 2005, Vetri . 2005, Vetri 2007, Foderà 2008].

In low concentration regime the analysis of globular proteins (BSA, Concanavalin A, BLG), revealed the main role of conformational changes in aggregation pathway. At pH close to isoelectric point amorphous aggregates are formed, these aggregates are characterized by multiple disordered protein conformations and heterogeneous intermolecular interactions, at intermediate pH the formation of a certain percentage of beta-aggregate structure is also observable, thus indicating interplay of different mechanisms modulated by pH. In correspondence of further changes of pH away from isoelectric point a decrease of non specific structures occurs and a secondary structure conversion takes place toward beta-aggregate structures and that behavior is found to be independent on protein structural details. At extreme pH the whole protein is destabilized and during the aggregation pathway intermolecular H-bonds (strengthened in hydrophobic environment),which stabilize the ordered structures, are favored. In those conditions aggregates growth and structural modifications proceed in parallel. The observed aggregation mechanism was always accompanied by partial unfolding of protein globular-structure.In particular, modifications at secondary structure level appear to be fundamental phases of ordered aggregation pathways. Our result are in agreement with several other experimental observations indicating that proteins with no structural similarity such as apo-myoglobin [Fandrich 2000], phosphoglycerate kinase [Damaschun 2000], acylphosphatase [Chiti 1999] human and hen lysozymes [Morozova-Roche 2000, Krebs 2000], and beta2-microglobulin [Jahn 2007] alfa-synucleyn [Uversky 2001] and others need to be partially unfolded and reorganised in their secondary structure in order to undergo to fibril formation.
These considerations are applicable in conditions in which the occurrence of nucleated process is not observed. This probably arises both from peculiar characteristics of the molecules but also (and probably mainly) by the selected solution conditions: entropic contributions due to protein-solvent interactions rather than enthalpic ones due to residue specific protein-protein interactions seems to drive the aggregation. In all the observed cases, the aggregation pathway is more complex than the plain stepwise accretion which could be inferred from the non-nucleated character of self assembly. Hydrophobic and electrostatic interactions have been recognized as the driving forces leading the molecule to the common b-aggregate structure. Even if the mechanisms leading to fibril-like aggregation are shared among the common properties of proteins, the specificity of molecule sizably affects the pathway (i.e. the kinetic, the interconnections and the rates of the involved mechanisms) and the “energetic” of the process.

Different aspects related to the in vitro fibrils formation have been taken into account studying Bovine and Human insulin fibrillation processes. Insulin was used as a model to study nucleation mechanisms involved. Results have suggested that in particular conditions during fibrillation pathway a primary (homogeneous) nucleation takes place in the early stages of the process followed by stochastic (temporally and spatially) formation of the first stable aggregates that, diffusing through the solution [Librizzi 2003, 2005, Fodera’ 2007, Fodera’ 2008]. Such stable aggregates likely promote the formation of amyloid fibrils in the whole sample volume by secondary nucleation mechanism. Several molecular mechanisms can produce such autocatalytic process like fragmentation, branching and nucleation at the surface of already formed fibrils, this obviously result in a variety of morphology of the formed fibril. The crucial role of the fibrils surface as nucleation point has also been elucidated together with the pronounced spatial heterogeneity that characterizes the early stages of the process.

Recently, there has been growing interest in the role of metal ions as a driving force to modulate the protein aggregation and fibril formation. The presence of these ions can induce aggregation and significantly also can specifically control the rate of self-assembly and dramatically regulate amyloid morphology via distinct coordination environments [Dong, 2006].It was suggested that this effect, in specific conditions, is related to their ability in modulate β-sheet growth and sheet/sheet packing. This properties is probably based on the ability of divalent metals to act as bridges between specific residues, as well as to provide an electrostatic screening between the negatively charged groups of the neighbouring protein molecules [Iyer1996, Bryant 1998, Remondetto 2003]. In this context we have studied the effect of Zn2+ and Cu2+ on the aggregation kinetics of two model protein (BLG and BSA) highlighting the different effects of Cu2+ and Zn2+ on the time evolution of the heat-induced aggregation process [Navarra 2007 and 2008]. Results indicates that Cu2+ presence mainly affects the time evolution of the protein secondary and tertiary structure changes in the early stages of aggregation, and its presence induces the formation of stronger H-linked bonds, but the time evolution of supramolecular assemblies is not affected. On the opposite, the presence of Zn2+ appears to slightly affect the conformational and structural changes of the protein but to dramatically influence the formation of big aggregates leading to the faster formation of large assemblies.


12 - Riferimenti bibliografici



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13 - Descrizione del programma e dei compiti dell'Unità di Ricerca




Testo italiano
L’aggregazione di proteine e in particolare la formazione di fibrille sono processi comuni a tutte le catene polipeptidiche che dipendeno dalla natura e dalla carica elettrica delle singole catene laterali [López de la Paz 2004, Chiti 2003, Krebs 2007]. Sotto specifiche condizioni di destabilizzazione, quali temperature elevate, valori estremi di pH o presenza di sostanze denaturanti, anche proteine non direttamente collegate a patologie possono organizzarsi a formare strutture regolari di ordine superiore che ricordano quelle amiloidi. Queste strutture sono considerate ad oggi gli elementi chiave della citotossicità e le cause di una larga varietà di malattie legate alla amiloidosi [Kim 2003, Bitan 2006, Zamotin 2006, Gharibyan 2007]. In genere, nel processo di formazione delle fibrille è stata osservata la presenza di forme intermedie, quali oligomeri o proto-fibrille ed è stato ipotizzato che l’ordine strutturale aumenta passando dagli oligomeri alla proto fibrille e, successivamente, alle fibrille [Kodali 2007]. Misure di “imaging” e "light scattering” mostrano che gli oligomeri appaiono spesso di piccole dimensioni e di forma sferica. Le proto-fibrille hanno invece una forma non-sferica ed oblunga senza una sotto-struttura periodica, del tipo “rod-like” o “worm-like”. Le fibrille, infine, mostrano ai raggi X generalmente una struttura elicoidale, costituita da una distribuzione di beta-sheet lungo un asse preferenziale di elongazione (strutture cross-beta) [Jiménez 1999, Holm 2007]. I meccanismi alla base della crescita di fibrille amiloidi rappresentano un punto cruciale da chiarire anche in vista delle implicazioni biomedicali. Le specie aggregate di una stessa proteina ma caratterizzate da ben distinte tipologie (quali intrecci o distribuzione parallele di proto-fibrille) mostrano significativi e differenti effetti sulle culture cellulari [Petkova 2005, Kreplak 2006, Herczenik 2008]. E' stato dimostrato che differenti morfologie delle fibrille del peptide Abeta 1-40 hanno significative e differenti tossicità in culture cellulari neuronali [Petkova 2005].

Obiettivo della nostra ricerca sarà la caratterizzazione della morfologia degli aggregati del peptide Abeta (beta amiloide) in diverse fasi del processo di aggregazione e in funzione delle condizioni esterne. Questo studio sarà effettuato guardando anche ai cambiamenti conformazionali e strutturali che si verificano durante il processo di aggregazione.

Il peptide Abeta è stato selezionato come un modello per lo studio di fenomeni di aggregazione applicabile ad altri peptidi e proteine. Abeta è un peptide di 39/43 residui, principale componente di placche amiloidi nel cervello dei pazienti con malattia di Alzheimer. Il processo di aggregazione di peptidi Abeta è stato ampiamente studiato con una serie di tecniche sperimentali. Durante la formazione di fibrille mature e ordinate del peptide Abeta si osservano differenti specie transienti, quali piccoli oligomeri solubili e insolubili, protofibrille e polimeri insolubili, fibrille amiloidi con una conformazione beta-sheet. È interessante notare che la morfologia finale degli aggregati fibrillari e la loro struttura molecolare sono fortemente influenzate dalla condizioni di crescita. Ciò è stato attribuito alla presenza di almeno due distinti meccanismi di nucleazione [Petkova 2005], tra cui meccanismi spazialmente eterogenei come quello recentemente proposto per l'insulina [Librizzi 2005e 2007, Foderà 2007].

Noi vogliamo indagare le variazioni strutturali a livello morfologico e molecolare nelle varie fasi del processo di aggregazione fibrillare di differenti peptidi Abeta. In particolare, studieremo i processi di aggregazione, in differenti condizioni sperimentali, dei peptidi sintetici Abeta 1-40 e 1-42 (Biopeptide Co) e Abeta 25-35, fornito dall’Unità di Roma "La Sapienza". In collaborazione con l’Unità del CNR, verrà analizzata l'influenza di due molecole naturali, l'acido ferulico e l’ipericina, sulle diverse specie intermedie. Recenti studi hanno infatti mostrato come queste molecole naturali siano in grado di interagire con il peptide Abeta, stabilizzando o distruggendo gli aggregati di differenti dimensioni. Verrà inoltre caratterizzato in vitro l'effetto di peptidi “beta-sheet breaker”, sintetizzati dall’Unità di Roma "La Sapienza". Questi peptidi riducono significativamente le deposizione in vivo di proteine beta-amiloidi e bloccano completamente la formazione di fibrille amiloidi nel cervello di ratto [Soto 1996 e 1998, Wisniewski 2008]. Infatti, una serie di studi indicano che l’interazione peptide-peptide, che produce fenomeni di auto-organizzazione del peptide Abeta, può essere modulata e influenzata da piccole molecole organiche [Pappolla 1998, De Felice 2007], che potrebbero anche essere efficaci strumenti terapeutici per marcare le specie oligomeriche e fibrillari.

In parallelo con l'attività scientifica dell’Unità di Roma Tor Vergata, studieremo l'effetto di ioni di metalli di transizione Zn2 + + CU2. Questi ioni sono state selezionati in quanto coinvolti sia nella formazione di fibrille del peptide Abeta che nella neuropatologia della malattia di Alzheimer [Bush 1994]. Il peptide Abeta contiene più siti intermoleculari di legame per lo Zn2+ e CU2+ [Bush 1994, Craig 2000, Miura 2000]; inoltre, legami intermoleculari dello Zn2+ possono promuovere l'aggregazione del peptide Abeta. È interessante notare che lo ione CU2+ sembra avere sia un effetto inibitorio che di promozione del meccanismo di fibrillazione [Atwood 1998, Zhou 2001, Suzuki 2001]. Sotto condizioni sperimentali leggermente diverse, le differenze nella coordinazione di CU2+ probabilmente modificano sia le cinetiche che la morfologia degli aggregati [Pektkova 2005]; questa caratteristica sarà studiata attraverso l’analisi delle strutture degli aggregati intermedi.

I processi di aggregazione del peptide Abeta saranno indotti in soluzione attraverso l'aumento della temperatura. Grande attenzione sarà posta sulla scelta di condizioni ambientali vicine a quelle fisiologiche. L'evoluzione temporale delle cinetiche di aggregazione sarà seguita con le tecniche di “light scattering” e fluorescenza. Le misure di “light scattering” saranno utilizzate per ottenere informazioni sulla crescita degli aggregati macromolecolari in soluzione durante il processo di aggregazione, mentre le cinetiche di emissione di fluorescenza dell’1-anilino-8-naftalensolfonato (ANS) e della Thioflavina T (THT) saranno analizzate per seguire la crescita dei clusters idrofobici e delle strutture fibrillari. La fluorescenza stazionaria e risolta in tempo dell’ANS può dare interessanti informazioni sulle proprietà delle cavità idrofobiche nello stato nativo della proteina e nelle strutture supramolecolari e sulla loro evoluzione temporale. L'interesse è legato al ruolo essenziale che le interazioni idrofobiche svolgono nella stabilizzazione delle strutture proteiche o viceversa nella loro destabilizzazione e aggregazione. La Thioflavina T (THT) è un colorante fluorescente ampiamente utilizzato "in situ" per osservare la presenza di fibrille amiloidi e la loro crescita. La THT libera in soluzione presenta una debole banda di emissione, mentre l’interazione con le fibrille amiloidi porta ad un aumento notevole della sua fluorescenza, la cui intensità sembra dipendere in maniera lineare dalla concentrazione di aggregati [Naiki 1989, Levine 1993, Levine 1999]. Il rendimento quantistico della THT può variare notevolmente a seconda della morfologia dell’amiloide, come recentemente dimostrato per diversi tipi di fibrille del glucagone [Pedersen 2006]. Inoltre, studi sul legame di THT con fibrille di insulina hanno mostrato la presenza di almeno due siti di legame individuati uno tra i proto-filamenti che formano le proto-fibrille, l’altro tra le proto-fibrille che formando le fibrille mature, con la THT disposta lungo l'asse parallelo all’asse fibrillare [Groenning 2007, Foderà 2007].

Noi analizzeremo la morfologia degli assemblati supramolecolari a differenti e significativi stadi del processo di aggregazione mediante le tecniche di AFM (microscopia a forza atomica), microscopia confocale e due fotoni. L'analisi sistematica degli aggregati su diverse scale di lunghezza e di tempo può dare nuove informazioni sulle specie di aggregati tossici, anche in relazione con la loro struttura molecolare.

La microscopia a Forza Atomica (AFM) di imaging differisce dalla microscopia convenzionale perché comporta la scansione della superficie dei campioni in condizioni di differente idratazione. L’AFM é particolarmente utile per l'individuazione della morfologia delle fibrille e per l'identificazione di piccole specie con risoluzione nanometrica. La lunghezza, lo spessore e la forma delle fibrille possono essere facilmente visualizzati.

La microscopia a fluorescenza sarà utilizzata sia per la caratterizzazione di grandi aggregati che per l'analisi della citotossicità delle differenti specie di aggregati. A secondo il campione, verrà utilizzata la microscopia confocale o quella a due fotoni. Entrambe le tecniche consentono l'ottenimento di immagini ad alta risoluzione ottica su campioni fluorescenti sia "fissati" su opportuni substrati che in vivo. La microscopia confocale consente di raccogliere, in maniera non invasiva, sezioni puntuali (0.5-1.5 micron) da campioni spessi; questo, insieme con i recenti progressi sull’utilizzo di proteine e sonde fluorescenti, hanno consentito di osservare processi biologici in cellule vive, in 3D e in tempo reale. Per la microscopia a due fotoni, l’eccitazione del fluoroforo (e quindi l'emissione) si verifica solo sul piano focale del microscopio; questo confina spazialmente la zona di eccitazione con notevoli vantaggi soprattutto per le immagini 3D. Inoltre, la profondità di penetrazione del fascio di eccitazione è aumentata. Infine, l’estrema localizzazione del volume di eccitazione a due fotoni riduce in maniera significativa sia il “photobleaching” che il “photodamage”, condizione particolarmente importante per campioni biologici, e in particolare per le cellule viventi. Nello studio dei processi di aggregazione alcune delle questioni principali riguardano la grande eterogeneità delle strutture che si vengono a formare, l’ordine della reazione di questi processi multi-moleculari e la elevata sensibilità alle condizioni sperimentali. In questo schema, la capacità di ottenere immagini delle molecole coinvolte nella reazione, o la struttura dei grandi aggregati può dare nuove informazioni sulla comprensione dei meccanismi molecolari coinvolti. È stato dimostrato [Digman 2008a, 2008 Dalal, Digman 2008b, Digman 2009] che un certo numero di informazioni sono contenute nelle immagini confocali, e in particolare la tecnica di correlazione delle immagini può essere usata per rilevare e analizzare le dinamiche di diffusione e di legame. Tali tecniche possono essere utilizzate sia su campioni in soluzione che su idonee matrici per analizzare a fondo i meccanismi di aggregazione tenendo conto della non uniformità spaziale del processo. L'analisi delle immagini di strutture aggregate che legano la THT può fornire interessanti informazioni sulla localizzazione dei siti di legame di questo colorante e, di conseguenza, sulla struttura molecolare degli aggregati.


In collaborazione con l'Unità CNR, queste tecniche di microscopia di fluorescenza saranno usate per studiare la tossicità delle differenti specie di aggregati su opportune linee cellulari.

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Testo inglese
Proteins aggregation and, in particular, fibrils formation configure as common property of any polypeptide chain modulated by the nature and charge of the side-chains [López de la Paz 2004, Chiti 2003, Krebs 2007]. Indeed, under specific destabilizing conditions, i.e. high temperature, extreme pH values or in the presence of denaturant, even proteins not related to pathologies can self-assembly forming regular structures which resemble the ones involved in the amyloidoses. These structures as of today are believed to be key effectors of cytotoxicity and to cause a variety of amyloid related diseases [Kim 2003, Bitan 2006, Zamotin 2006, Gharibyan 2007]. During fibrils formation, different intermediate species, like small oligomers or protofibrils, are commonly observed. It was suggested that the structural order increases from oligomers to protofibrils to fibrils [Kodali 2007]. When examined by imaging or light scattering techniques, oligomers often appear small and spherical when compared to protofibrils and fibrils. Protofibrils are distinguishable for non-spherical elongated structures without a periodic substructure and may resemble rod-like or worm-like fibrils. Fibrils commonly display a general template, as revealed by X-ray or electron diffraction, consisting in a helicoidal distribution of beta-sheet structure running perpendicularly around an elongation axis (cross-beta structures) [Jiménez 1999, Holm 2007]. The mechanisms underlying the growth of amyloid fibrils represent one of the crucial points that need to be clarified also in relation whit the biomedical implication. Aggregated species rising from the same protein but characterised by distinct morphologies (e.g. twisted or parallel assemblies of protofibrils) exhibit significantly different behaviours in cell cultures [Petkova 2005 Kreplak 2006 Herczenik 2008]. For example, it has been demonstrates that different Ab1–40 fibril morphologies also have significantly different toxicities in neuronal cell cultures [Petkova 2005].
Aim of our research will be a characterisation of the morphology of Abeta (beta amiloid) aggregates at different steps of the aggregation pathway, depending on external conditions. This study will be carried out also in relation with changes at molecular structure level that occurs during the aggregation pathway.

Abeta peptide was selected as a relevant model for studying aggregation phenomena and approaches for stabilization that may be generally applicable to other proteins and peptides. Abeta is a peptide of 39/43 residues, main constituent of amyloid plaques in the brains of Alzheimer's disease patients. The aggregation process of Abeta peptide was largely investigated with a number experimental technique. Its ability to form fibrils, similar to the ones found in Alzheimer’s plaques, is well established. During the formation of ordered mature fibrils multiple transient species occur; among them, soluble and insoluble small oligomers, protofibrils and insoluble polymers, amyloid fibrils with a beta-sheet conformation. Interestingly, the final morphology of fibrillar aggregates and their molecular structure are strongly affected by the growth conditions. This was attributed to the occurrence of at least two distinct nucleation mechanisms [Petkova 2005].It is possible to infer that spatially heterogeneous mechanisms like the one recently suggested for insulin are implicated in the changing morphology of these aggregates [Librizzi 2005, 2007, Fodera’ 2007]. We want to deeply investigate the interconnection between morphological and molecular-level structural variations.

Aggregation of Abeta synthetic peptides Abeta 1-40 and 1-42 (Biopeptide Co) and Abeta 25-35 provided by Roma “La Sapienza” unit will be studied in different environmental conditions. In collaboration with the CNR Unit, the influence of two natural molecules, the ferulic acid and the hypericin, on the occurrence of different intermediate species will be analysed at different point of the Abeta aggregation process to elucidate how these molecules alter the equilibrium between the aggregating species. We will also test in vitro during the aggregation kinetic the effect of beta sheet breaker peptides, synthesized by the Roma “La Sapienza” unit. These peptides significantly reduce amyloid beta-protein deposition in vivo and completely block the formation of amyloid fibrils in a rat brain model of amyloidosis [Soto 1996,1998, Wisniewski 2008]. Indeed, a number of studies indicate that ppeptide–peptide interactions resulting in self-assembly phenomena of Abeta can be modulated and influenced by small organic molecules [Pappolla 1998, De Felice 2007] that might also be effective therapeutic tools to ideally target both oligomeric and fibrillar species.
In parallel with the scientific activity of the Roma Tor Vergata Unit, the effect of the transition metal ions Zn2+, Cu2+ will be investigated. These ions were selected since they were found to contribute both to Abeta fibril formation and to the neuropathology of Alzheimer's disease [Bush 1994]. Moreover, the Abeta peptide contains multiple intermolecular binding sites for Zn2+ and Cu2+ [Bush 1994, Craig 2000, Miura 2000] and intermolecular Zn2+ binding can promote Abeta aggregation being crucial for the assembly mechanisms. Interestingly, Cu2+ was reported to have both inhibitory and promoting effect on fibrillation mechanism [Atwood 1998, Zhou 2001, Suzuki 2001]. Under slightly different experimental conditions, differences in Cu2+ coordination probably affects both kinetics and morphologies [Pektkova 2005]; this feature can be deeply investigated though the exam of the intermediate aggregate structures topologies.

Abeta aggregation will be induced in solution through temperature increase. In particular, a great care will be focused on environmental conditions close to the physiological ones. The time evolution of aggregation kinetic will be monitored by light scattering and fluorescence technique. Light scattering will be used to obtain information on the growth of macromolecular assemblies in solution during the aggregation pathway, while 1-anilino-8-naphthalenesulfonate (ANS) and Thioflavin T (ThT) emission kinetics will be analyzed to monitor the growth of hydrophobic cluster and of fibrillar structures.
ANS steady state fluorescence and its time evolution can give interesting insight on hydrophobic cavities both in native protein structures and in new supramolecular assemblies and on their evolution. Interest in such information is conditioned by the essential role that the hydrophobic interactions play in the protein stabilization or conversely in its destabilisation and aggregation.
Thioflavin T (ThT) is a fluorescent dye widely used to “in situ” monitor amyloid fibril presence and growth. It is well known that free ThT presents a weak emission band, whereas upon interaction with amyloid fibril its fluorescence is sizably enhanced, and its intensity appears to be, in a good approximation, linearly dependent on the amount of aggregates [Naiki 1989, LeVine 1993, LeVine 1999] Interestingly, ThT quantum yield may vary considerably depending on the morphology of the amyloid, as recently shown for different types of glucagon fibrils [Pedersen 2006]. Moreover, recent studies on binding of ThT to insulin fibrils showed the presence of at least two binding sites possibly individuated between protofilaments forming the protofibrils, or between the protofibrils forming the mature fibrils, with the ThT long axis parallel to the fibril axis [Groenning 2007, Fodera’ 2007].

At significant points of the aggregation pathway, the morphology of supramolecular assemblies will be proved by means AFM (Atomic force microscopy), Confocal Microscopy and two photon Microscopy. The systematic analysis of aggregates at different time and length scales can give new insight in the individuation of the toxic aggregated specie also in relation with their molecular structure.

Atomic Force Microscopy (AFM) imaging is fundamentally different from conventional microscopy since it involves the scanning of the specimen surface hydrated conditions. AFM results are particularly useful for the detection of the fibril morphologies and for the identification of small species with nanometric resolution. Fibril length, thickness and shape can be easily visualized.

Fluorescence microscopy will be used both for the characterisation of fixed large aggregates and for the analysis of cytotoxicity of different aggregation species. Depending on the sample, Confocal or 2-photon excitation microscopy will be used. Both techniques allow obtaining high resolution optical images both of fixed and living fluorescent specimens. Confocal microscopy allow to non invasively collect optical sections (0.5-1.5 micron) from thick specimens; this feature, together with recent advances in fluorescent proteins and dyes technology, have allowed to monitor biological processes in live cells in 3D and in real time. For two-photon microscopy, the fluorophore excitation (and thus emission) occurs only at the focal plane of the microscope; this feature spatially confines two-photon excitation giving rise to several advantages especially in 3D imaging. Moreover, penetration depth of the excitation beam is increased. Importantly for biological samples, and especially for living cells, the localisation of excitation volume of two-photon excitation markedly reduces overall photobleaching and photodamage.
In the study of aggregation processes some of the main issues are the large heterogeneity of structures formed, the high reaction orders of such multimolecular processes, and the exquisite sensitivity to solution conditions. In this context, the ability of directly imaging the molecules involved in the reaction, or the structure of large aggregates can give new insight on the comprehension of the general molecular mechanisms. It has been demonstrated [Digman 2008a, Dalal 2008, Digman 2008b, Digman 2009] that a number of information are contained in confocal images, and in particular imaging correlation techniques can be used to detect and analyse diffusion and binding dynamic of molecules in images. Those techniques can be used both on samples in solution or in suitable matrices to deeply analyse aggregation mechanisms taking in account the spatial non uniformity of the process. The analysis of images of aggregated structures which bind Thioflavin T can give interesting insight on the localisation of the binding sites of this dye, providing in turn information on aggregate molecular structure.
High resolution images can give information on the localization and/or the co localisation of the proteins/aggregates, evidencing the role of target sites.

So, in collaboration with the CNR unit, those fluorescence microscopy techniques will be used to study the cytotoxic effect of the different aggregate species on suitable cell lines.

References

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Petkova, A. T., Leapman, R. D., Guo, Z. H., Yau, W. M., Mattson,M. P., and Tycko, R. (2005), Science 307, 62-265.
Sgarbossa A, Buselli b and Lenci F (2008) FEBS Letters, 582: 3288-3292
Soto C, Kindy MS, Baumann M, Frangione B. (1996). Biochem Biophys Res Commun. 226, 672-80
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Vetri V, Canale C, Relini A, Librizzi F, Militello V, Ghiozzi A, and Leone M (2006) Biophys Chem 125; 184-190
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Zou J, Kajita K, Sugimoto N (2001). Angew Chem Int Ed Engl 40:2274–2277.


14 - Descrizione delle attrezzature già disponibili ed utilizzabili per la ricerca proposta




Testo italiano
anno di acquisizione  Descrizione 
1. 2008  Microscopio confocale Leica SP5, sorgenti laser Ar, Hene, Hene e tunable IR MaiTai per l'eccitazione a due fotoni. 
2. 2008  Microscopio a forza atomica Veeco Mod. Multimode VS con controllo Nanoscope V (NS5-01) 
3. 2006  Spettrometro FTIR - Bruker Optics, Mod. Vertex 70, Rapid scan, range 10-7000 cm-1 
4. 2006  Sistema integrato Acton Research per misure di assorbimento e luminescenza stazionarie; CCD raffredata a -70 C. 
5. 2006  Sistema integrato Acton Research per misure di assorbimento, luminescenza e "hole burning" risolte in tempo al ns; CCD al ns; sorgente laser OPOTEK tunable (210-2400 nm) pulsata a 5 ns. 


Testo inglese
anno di acquisizione  Descrizione 
1. 2008  Leica SP5 confocal microscope, laser sources Ar, Hene, Hene and tunable IR MaiTai for two photons excitation 
2. 2008  Atomic force microscope Veeco Mod. Multimode VS with Nanoscope V controller (NS5-01) 
3. 2006  FTIR Spectrometer - Bruker Optics, Mod. Vertex 70, Rapid scan, range 10-7000 cm-1 
4. 2006  Integrated system Acton Research for stationary absorption and luminescence measurements; -70 C cooled CCD. 
5. 2006  Integrated system Acton Research for time-resolved absorption, luminescence and hole-burning measurements in ns time scale; ns CCD; OPOTEK tunable(210-2400 nm)laser source, 5 ns pulsed. 


15 - Descrizione delle Grandi attrezzature da acquisire (GA)




Testo italiano

Nessuna

Testo inglese

Nessuna

16 - Mesi persona complessivi dedicati al Progetto



    Numero  Disponibilità temporale indicativa prevista  Totale mesi persona 
1° anno  2° anno 
Componenti della sede dell'Unità di Ricerca  2  12  12  24 
Componenti di altre Università/Enti vigilati  0       
Titolari di assegni di ricerca  2  9  10  19 
Titolari di borse  Dottorato  1  3  3  6 
Post-dottorato  0       
Scuola di Specializzazione  0       
Personale a contratto  Assegnisti  1  6  6  12 
Borsisti  0       
Altre tipologie  0       
Dottorati a carico del PRIN da destinare a questo specifico progetto  0  0  0  0 
Altro personale  0       
TOTALE     30  31  61 


17 - Costo complessivo del Progetto dell'Unità articolato per voci



Voce di spesa  Spesa in Euro  Descrizione dettagliata
(in italiano) 
Descrizione dettagliata
(in inglese) 
Materiale inventariabile       
Grandi Attrezzature  0     
Materiale di consumo e funzionamento
(comprensivo di eventuale quota forfettaria) 
50.000  Acquisto materiale biologico (peptidi e proteine); spese di funzionamento dei laboratori (azoto di evaporazione, etc.); spese di consumo per strumentazione (Microscopio Confocale, AFM, etc.)  Biological materials (peptides and proteins); laboratories (purging nitrogen, etc.); consumable (Confocal Microscope, AFM, etc.) 
Spese per calcolo ed elaborazione dati       
Personale a contratto  18.800  N. 1 Assegnista di ricerca per 12 mesi.  N.1 Post-doctoral position for 1 year. 
Dottorati a carico del PRIN da destinare a questo specifico progetto  0     
Servizi esterni       
Missioni  2.000  Incontri scientifici con i componenti le altre unita'.  Scientific meetings with other participants. 
Pubblicazioni (*)  1.000  Pubblicazioni di articoli scientifici inerenti il progetto.  Publication of scientific articles relative to the project. 
Partecipazione / Organizzazione convegni (*)  2.000  Partecipazione a congressi.  To take part in congresses. 
Altro (voce da utilizzare solo in caso di spese non riconducibili alle voci sopraindicate)       
Subtotale  73.800 

 

 
Costo convenzionale  7.000 

 

 
Totale  80.800 

 

 

Tutti gli importi devono essere espressi in Euro arrotondati alle centinaia

(*) sono comunque rendicontabili le spese da effettuare per pubblicazioni e presentazione dei risultati finali della ricerca nei dodici mesi successivi alla conclusione del progetto, purché le relative spese siano impegnate entro la data di scadenza del progetto e purché le pubblicazioni e la presentazione dei risultati avvengano entro nove mesi dalla conclusione del progetto.



18 - Prospetto finanziario dell'Unità di Ricerca



Voce di spesa  Importo in Euro 
a.1) finanziamenti diretti, disponibili da parte di Università/Enti vigilati di appartenenza dei ricercatori dell'unità operativa  18.800 
a.2) finanziamenti diretti acquisibili con certezza da parte di Università/Enti vigilati di appartenenza dei ricercatori dell'unità operativa    
a.3) finanziamenti connessi al costo convenzionale 

7.000

 
b.1) finanziamenti diretti disponibili messi a disposizione da parte di soggetti esterni   
b.2) finanziamenti diretti acquisibili con certezza, messi a disposizione da parte di soggetti esterni   
c) cofinanziamento richiesto al MIUR
(max 70% del costo complessivo) 
55.000 
Totale  80.800 


19 - Certifico la dichiarata disponibilità e l'utilizzabilità dei finanziamenti a.1) a.2) a.3) b.1) b.2)

SI


Firma _____________________________________




I dati contenuti nella domanda di finanziamento sono trattati esclusivamente per lo svolgimento delle funzioni istituzionali del MIUR. Incaricato del trattamento è il CINECA- Dipartimento Servizi per il MIUR. La consultazione è altresì riservata al MIUR - D.G. della Ricerca -- Ufficio IV -- Settore PRIN, alla Commissione di Garanzia e ai referee scientifici. Il MIUR potrà anche procedere alla diffusione dei principali dati economici e scientifici relativi ai progetti finanziati. Responsabile del procedimento è il coordinatore del settore PRIN dell'ufficio IV della D.G. della Ricerca del MIUR.



Firma _____________________________________

 

Data 08/02/2009 ore 22:33

 



ALLEGATO



Curricula scientifici dei componenti il gruppo di ricerca




Testo italiano
1. MILITELLO Valeria

Curriculum:

Nata a Palermo il 17/07/64. Professore Associato FIS07 della Facoltà di Medicina e Chirurgia dal 1 Dicembre 2006; afferente al Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche dell'Università di Palermo. Ricercatore E10X e poi FIS07 dal 1999 al 2006. Laureata in Scienze Biologiche il 02/03/1989 presso l'Università di Palermo. Dottore di Ricerca in Scienze Chimiche (Chimica-Fisica) nel 1994. Formazione all'estero nel 1991 presso Dept Biological Chemistry, Medical School,University of Maryland, Baltimora. Titolare di diverse borse di studio INFM, contratti di collaborazione scientifica CRRNSM e CNR, borse post-dottorato ministeriali. Afferente all’Unità di Ricerca di Palermo dell’INFM (Istituto Nazionale per la Fisica della Materia), Sezione B (Biofisica). Componente del Consiglio Scientifico del Centro Interdipartimentale di Biotecnologie Applicate (CIBA). Associata all'Istituto di Biofisica (IBF) del CNR , Unità di Palermo. Biografia selezionata dalla Marquis “Who’s Who in Science and Engineering” per la pubblicazione nel Volume 8 del 2005.
Produzione Scientifica:
oltre 100 pubblicazioni a diffusione internazionale e nazionale, comprese le comunicazioni a congressi. Referee delle riviste scientifiche internazionali Biophysical Chemistry, BBA-Proteins and Proteomics, Journal of Controlled Release, Journal of Agricolture and Food Chemistry, BioMacromolecules. Responsabile del Laboratorio di Ricerca “Spettroscopia FTIR” del Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche dell'Università di Palermo. Responsabile scientifico del Laboratorio "Microscopia Confocale" dell'Università di Palermo. Tutor di assegno di ricerca dal titolo "Aggregazione di proteine e formazione di amiloidi".
Partecipazione a Progetti di Ricerca:
Progetto di Trasferimento Tecnologico “Realizzazione di un centro regionale per il controllo di qualità di olii vergini d’oliva" a valere sulla Misura 3.15 del P.O.R. Sicilia - Reti per lo sviluppo della ricerca scientifica - Sottoazione C, Resp. Scientifico M. Leone. PRIN 2005 “ Ruolo dei metalli nei processi di aggregazione delle proteine”, Resp. Scientifico Nazionale M. Leone. PRIN 2003 “Drive termodinamico nelle aggregazioni di proteine: interazione tra cambiamenti conformazionali e strutturali, demixing liquido-liquido, fluttuazioni anomale e nucleazione, Resp. Scientifico Locale A. Emanuele. Progetti su fondi di Ateneo 2006 (ex 60%) “Studio di biosistemi e materiali soffici” (codice ORPA0692SZ), Resp. Scientifico M. Leone.Progetti su fondi di Ateneo 2001-2005 (ex 60%) “Studio di sistemi caratterizzati da complessi “landscapes” multidimensionali di energia configurazione”, Resp. Scientifico M. Leone. Progetti dal 1990 al 2000: “The Dynamics of Protein Structure”, Network della Comunità Europea, Resp. Scientifico F. Parak (Monaco di Baviera). “Relazione struttura-dinamica-funzione in proteine”, Linea di ricerca dell’Unità INFM di Palermo, Resp. Scientifico L. Cordone. “Ruolo della tasca dell’eme sulla funzione e sulla dinamica di emoglobine e mioglobine mutanti“, Progetti di collaborazione ITALIA-USA su fondi CNR e INFM, Resp. Scientifico A. Cupane. "Proprietà dinamiche ed eterogeneita' conformazionali di proteine globulari: ruolo della struttura locale della proteina e della composizione della matrice esterna", Progetto nazionale finanziato dal MURST (Cofin 2000, ex 40%), Resp. Scientifico locale M. Leone. “Struttura della Materia Biologica” Progetto su fondi di Ateneo (ex 60%), Resp. Scientifico M. Leone. “Analisi elettrofisiologia e neurofarmacologica dell’intervento dei nuclei della base nel comportamento motivato”, Progetto su fondi di Ateneo (ex 60%), Resp. Scientifico G. Amato.
Linee Tematiche Scientifiche:
Studi sulla relazione struttura, funzione e dinamica in emoproteine native e ricombinanti. Studio di eme-proteine e sistemi modello mediante spettroscopia FTIR. Cambiamenti conformazionali e strutturali in diverse fasi dell’aggregazione proteica. Applicazione delle tecniche spettroscopiche alla caratterizzazione e controllo di qualità degli oli vergini d’oliva. Aggregazione proteica in presenza di ioni metallici, di glucosio. Tossicità di diversi aggregati nelle cellule.
Attività Didattica:
incarichi di insegnamento di Fisica applicata e Biofisica presso la Facoltà di Medicina, Scienze Motorie e Scienze MM.FF.NN (CdL triennali, magistrali, professioni sanitarie e scuole di specializzazione).
Attività Gestionale:
dal gennaio 2009 eletta componente del Consiglio d'Amministrazione dell'Università di Palermo come rappresentante dei professori associati, con incarico di Presidente della commissione "Rapporti con l'Azienda Policlinico" e componente della commissione Bilancio; nel 2003 eletta al Senato Accademico dell' Università di Palermo come rappresentante dei Ricercatori e componente della Commissione Didattica, Scientifica e Diritto allo studio dal 2004 al 2006. Componente di Commissione per le Valutazioni Comparative per la copertura di posti di Ricercatore FIS07, per l'attribuzione di Assegni di Ricerca, per l'ammissione ai Corsi di Laurea della Facoltà di Medicina e Chirurgia e alla Scuola di Specializzazione in Biochimica Clinica dell'Università di Palermo. Rappresentante dei ricercatori al Consiglio di Facoltà di Medicina e Chirurgia.Rappresentante dei ricercatori della Facoltà di Medicina nella Commissione di Presidenza “Servizi agli Studenti”. Rappresentante dei Ricercatori dell’Università di Palermo al Coordinamento Nazionale dei Ricercatori Universitari. Componente dell'esecutivo locale dell'ANDU (Associazione Nazionale Docenti Universitari).


Pubblicazioni:

  • NAVARRA G, GIACOMAZZA D, LEONE M, LIBRIZZI F, MILITELLO V., SAN BIAGIO PL (2009). Thermal aggregation and ion-induced cold-gelation of bovine serum albumin. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, ISSN: 0175-7571, doi: 10.1007/s00249-008-0389-6
  • MILITELLO V., NAVARRA G, FODERÀ V, LIBRIZZI F, VETRI V, LEONE M (2008). THERMAL AGGREGATION OF PROTEINS IN THE PRESENCE OF METAL IONS. "Biophysical Inquiry into Protein Aggregation and Amyloid Diseases". , RESEARCH SIGNPOST, KERALA: editors P.L. San Biagio and D. Bulone
  • NAVARRA G, LEONE M, MILITELLO V. (2007). Thermal aggregation of beta-lactoglobulin in presence of metal ions. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 131; p. 52-61, ISSN: 0301-4622
  • VETRI V, CANALE C, RELINI A, LIBRIZZI F, MILITELLO V., GLIOZZI A, LEONE M (2007). Amyloid fibrils formation and amorphous aggregation in Concanavalin A. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 125; p. 184-190, ISSN: 0301-4622
  • VETRI V, LIBRIZZI F, LEONE M, MILITELLO V. (2007). Thermal aggregation of Bovine Serum Albumin at different pH: comparison with Human Serum Albumin. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 717-725, ISSN: 0175-7571
  • VETRI V, LIBRIZZI F, MILITELLO V., LEONE M (2007). Effects of succinylation on thermal induced amyloid formation in Concanavalin A. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 733-741, ISSN: 0175-7571
  • G. NAVARRA, I. ILIOPOULOS, MILITELLO V., S. ROTOLO, M. LEONE (2005). OH-related Infrared Absorption Bands in Oxide Glasses. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 351; p. 1796-1800, ISSN: 0022-3093
  • PEDONE L., CAPONETTI E., LEONE M., MILITELLO V., PANT V., POLIZZI S., SALADINO M.L. (2005). Synthesis and characterisation of CdS nanoparticles embedded in a polymethylmethacrilate matrix. JOURNAL OF COLLOID AND INTERFACE SCIENCE, vol. 284; p. 495-500, ISSN: 0021-9797
  • VETRI V, MILITELLO V. (2005). Thermal induced conformational changes involved in the aggregation of beta-lactoglobulin. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 113; p. 83-91, ISSN: 0301-4622
  • MILITELLO V., CASARINO C, EMANUELE A, GIOSTRA A, PULLARA F, LEONE M (2004). Effects of pH on the structural and conformational changes involved in the aggregation processes of albumins. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 107; p. 175-187, ISSN: 0301-4622
  • CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V. (2003). Conformational substates and dynamic properties of carbonmonoxy hemoglobin. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 104; p. 335-344, ISSN: 0301-4622
  • MILITELLO V., VETRI V, LEONE M (2003). Conformational changes involved in thermal aggregation processes of bovine serum albumin. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 105; p. 133-141, ISSN: 0301-4622
  • MILITELLO V., CUPANE A, LEONE M, SANTUCCI R, DESIDERI A (2002). Local dynamic properties of the heme pocket in native and solvent induced molten-globule-like state of Cytochrome c. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 97; p. 121-128, ISSN: 0301-4622
  • LIPSKI RJ, UNGER E, DREYBRODT W, MILITELLO V., LEONE M, SCHWEITZER-STENNER R (2001). Vibrational Analysis of Ni(II)- and Cu(II)-Octamethylchlorin by Polarized Resonance Raman and FTIR Spectroscopy. JOURNAL OF RAMAN SPECTROSCOPY, vol. 32; p. 521-541, ISSN: 0377-0486
  • MILITELLO V., LEONE M, FRONTICELLI C, CUPANE A (2001). Heme pocket dynamics in hemoglobin. In: PANDALAI TRANSWORLD RESEARCH NETWORK. Recent Research Developments in Biophysical Chemistry. vol. 2, p. 167-184
  • PIRO MC, MILITELLO V., LEONE M, GRYCZYNSKI Z, SMITH S, BRINIGAR WS, FRIEDMAN FK, FRONTICELLI C, CUPANE A (2001). Heme pocket disorder in myoglobin. BIOCHEMISTRY, vol. 40; p. 11841-11850, ISSN: 0006-2960
  • MILITELLO V., LEONE M, FRONTICELLI C, CUPANE A (2000). Active Site Conformation in the aH87G Mutant Hemoglobin: an Optical Absorption and FTIR Study. In: AMERICAN INSTITUTE OF PHYSICS. Nuclear and Condensed Matter Physics. vol. CP-513, p. 174-177
  • KARAVITIS, FRONTICELLI C, BRINIGAR WS, VASQUEZ GB, MILITELLO V., LEONE M, CUPANE A (1998). Properties of human hemoglobins with increased polarity in the alpha or beta heme pocket: carbonmonoxy derivatives. THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, vol. 273; p. 23740-23749, ISSN: 0021-9258
  • LEONE M, CUPANE A, MILITELLO V., STROPPOLO ME, DESIDERI A (1998). FTIR analysis of the interaction of azide with the active site of oxidized and reduced bovine Cu,Zn superoxide dismutase. BIOCHEMISTRY, vol. 37; p. 4459-4464, ISSN: 0006-2960
  • CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V., FRIEDMAN FK, KOLEY AP, VASQUEZ GB, BRINIGAR WS, KARAVITIS M., FRONTICELLI C (1997). Modification of alpha-chain or beta-chain heme pocket polarity by Val(E11) Thr substitution has different effects on the steric, dynamic and functional properties of human recombinant hemoglobin. I: Deoxy derivatives. THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, vol. 272; p. 26271-26278, ISSN: 0021-9258
  • CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V., STROPPOLO ME, POLTICELLI F, DESIDERI A (1995). Low Temperature Optical Spectroscopy of Cobalt in Cu,Co-Superoxide Dismutase. A Structural Dynamics Study of the Solvent-Unaccessible Metal Site. BIOCHEMISTRY, vol. 34; p. 16313-16319, ISSN: 0006-2960
  • MILITELLO V., CUPANE A, LEONE M, LU A-L, BRINIGAR WS, FRONTICELLI C (1995). Dynamic Properties of Some b-Chains Mutant Hemoglobins. PROTEINS, vol. 22; p. 12-19, ISSN: 0887-3585
  • BOFFI A, VERZILI D, CHIANCONE E, LEONE M, CUPANE A, MILITELLO V., VITRANO E, CORDONE L, YU W, DI IORIO E (1994). Stereodynamic Properties of the Cooperative Homodimeric Scapharca inaequivalvis Hemoglobin Studied through Optical Absorption Spectroscopy and Ligand Rebinding Kinetics. BIOPHYSICAL JOURNAL, vol. 67; p. 1713-1723, ISSN: 0006-3495
  • CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V., STROPPOLO ME, POLTICELLI F, DESIDERI A (1994). Low Temperature Optical Spectroscopy of Native and Azide-Reacted Bovine Cu,Zn Superoxide Dismutase. A Structural Dynamics Study. BIOCHEMISTRY, vol. 33; p. 15103-15109, ISSN: 0006-2960
  • LEONE M, CUPANE A, MILITELLO V., CORDONE L (1994). Thermal Broadening of Soret Band in Heme Complexes and in Heme-proteins: Role of the Iron Dynamics. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 23; p. 349-352, ISSN: 0175-7571
  • MILITELLO V., CUPANE A, LEONE M, VITRANO E (1993). Dynamic and Functional Properties of a b-b Crosslinked Derivative. PHYSICA MEDICA, vol. 9; p. 43-46, ISSN: 1120-1797
  • VITRANO E, CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V., CORDONE L, SALVATO B, BELTRAMINI M, BUBACCO L, ROCCO P (1993). Low Temperature Optical Spectroscopy of Cobalt-Substituted Hemocyanin from Carcinus maenas. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 22; p. 157-167, ISSN: 0175-7571
  • BUCCI E, FRONTICELLI C, RAZYNSKA A, MILITELLO V., KOEHLER R AND URBAITIS B (1992). Hemoglobin Tetramers Stabilized with Polyaspirins. BIOMATERIALS, ARTIFICIAL CELLS, AND IMMOBILIZATION BIOTECHNOLOGY, vol. 20; p. 243-252, ISSN: 1055-7172
  • CORDONE L, CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V., VITRANO E (1992). Oxygenation of Partially Oxidized Human Hemoglobin. BIOPHYSICAL JOURNAL, vol. 63; p. 1678-1680, ISSN: 0006-3495
  • MILITELLO V., VITRANO E, CUPANE A (1991). The Effect of Organic Cosolvents on the Oxygen Affinity of Fetal Hemoglobin. Relevance of Protein-Solvent Interactions to the Functional Properties. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 39; p. 161-169, ISSN: 0301-4622
 
2. VETRI Valeria

Curriculum:

Dati Personali

Cognome: Vetri
Nome: Valeria
Data di nascita: 29 Marzo 1976
Cittadinanza: Italiana
Telefono (mobile): +39 331 53267545
Telefono (ufficio): +39 091 6234219/302
Fax (ufficio): +39 091 6162461
E-mail: valeria.vetri@fisica.unipa.it
Indirizzo: Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche,
Università di Palermo Via Archirafi 36
90146 Palermo, Italia


Sett 2008-Dic 2008: Attività di ricerca e studio presso il laboratorio “Laboratory for Fluorescence Dynamics”, Biomedical Engineering Department, University of California, Irvine; in qualità di “Assistant specialist” Supervisore: Prof. E. Gratton

Giu 2008-oggi: Titolare di un Assegno di collaborazione alla ricerca dell’ Università degli studi di Palermo dal titolo “Aggregazione di Proteine e formazione di fibrille Amiloidi”- Tutor Prof. V. Militello.

1 Aprile 2008: Conseguimento del Dottorato di Ricerca in Fisica presso il Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche dell’ Università degli Studi di Palermo. Titolo della ricerca: “Cambiamenti conformazionali coinvolti nei processi di aggregazione di proteine”; Tutor: Prof. M. Leone. Ammessa all’esame finale per il conseguimento del titolo di Dottore di Ricerca in Fisica in data 28-11-07

Feb 2007-Giu 2007: Attività di ricerca e di studio all’estero presso il laboratorio “Laboratory for Fluorescence Dynamics”, Biomedical Engineering Department, University of California, Irvine; Supervisore: Prof. E. Gratton

Mag 2006- Giu 2008 Assegnataria di Borsa di studio dal titolo: "Caratterizzazione degli olii d’oliva mediante tecniche di assorbimento ed emissione della radiazione elettromagnetica" nell’ambito del Progetto P.O.R. Sicilia Misura 3.15 "Realizzazione di un centro regionale per il controllo qualità di olii vergini d’oliva” CNR - Istituto di Biofisica; Supervisore: Prof. M. Leone

Nov 2004: Idonea alla partecipazione al corso di Dottorato di Ricerca in Fisica presso il Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche, Università degli Studi di Palermo.

Ott 2004- Ott-2005: Titolare di un Assegno di collaborazione alla ricerca dal titolo “Relazione tra cambiamenti conformazionali e processi di aggregazione di proteine”- Tutor Prof. M. Leone.

Feb 2004- Sett 2004: Contratto di collaborazione coordinata e continuativa assegnato dall’INFM nell’ambito del progetto: “Effetto degli zuccheri semplici, destrine e trealosindestrine sulle proprietà conformazionali delle proteine”, presso il Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche dell’Università di Palermo; Tutor: Prof. L.Cordone

Dic 2003- Feb 2004: Borsa di studio INFM, nell’ambito del progetto dal titolo: “Effetto degli zuccheri semplici, destrine e trealosindestrine sulle proprietà conformazionali delle proteine”; Tutor: Prof. L.Cordone

Dic 2003: Docente a contratto presso la Facoltà di Scienze MM. FF. NN. (Corso di laurea in Scienze Biologiche) dell'Università degli Studi di Palermo, per le esercitazioni del corso di Elementi di Fisica - A.A. 2003/2004.

Ott 2002- Dic 2002: Borsa di studio INFM sul tema: “Cambiamenti conformazionali coinvolti nei processi di aggregazione termica della BSA”; Tutor: Prof. M.Leone

Lug 2002: Conseguimento della Laurea in Fisica, presso la Facoltà di Scienze MM. FF. NN. dell'Università di Palermo, discutendo la tesi dal titolo: ”Cambiamenti conformazionali coinvolti nei processi di aggregazione della BSA seguiti mediante spettroscopia di fluorescenza”; Relatore: Prof. M. Leone.

Aree di Competenza scientifica : Spettroscopia, Processi di aggregazione e unfolding di proteine, Studio di sistemi polimerici e “drug-delivery”, Controllo di qualità agro-alimentare.

Tecniche sperimentali: Spettroscopia di assorbimento e fluorescenza (UV-vis), Spettroscopia di assorbimento IR, Dicroismo Circolare, Scattering di luce dinamico e statico, Microscopia a Fluorescenza (confocale e due fotoni), Analisi dati sperimentali, Preparazione di campioni biologici.

Altre Competenze: Buona conoscenza della lingua inglese scritta e parlata, Buona conoscenza del linguaggio di programmazione Fortran, Utilizzo di software gestionali e di analisi dati in ambiente Windows.


Pubblicazioni:

  • DALAL R.B, DIGMAN M.A, HORWITZ A.F, VETRI V., GRATTON E (2008). Determination of particle number and brightness using a laser scanning confocal microscope operating in the analog mode. MICROSCOPY RESEARCH AND TECHNIQUE, vol. 71; p. 69-81, ISSN: 1059-910X
  • FODERA, V, GROENNING M, VETRI V., LIBRIZZI F, SPAGNOLO S, CORNETT C, OLSEN L, VAN DE WEERT M, LEONE M (2008). Thioflavin T Hydroxylation at Basic pH and Its Effect on Amyloid Fibril Detection. JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY. B, CONDENSED MATTER, MATERIALS, SURFACES, INTERFACES & BIOPHYSICAL, vol. 112(47); p. 15174-15181, ISSN: 1520-6106
  • MILITELLO V, NAVARRA G, FODERÀ V, LIBRIZZI F, VETRI V., LEONE M (2008). Review: Thermal aggregation of proteins in the presence of metal ions. In: EDITORS PL SAN BIAGIO AND D. BULONE. Biophysical Inquiry into Protein Aggregation and Amyloid Diseases. p. 181-232, KERALA: Transworld Research Network, ISBN/ISSN: 978-81-7895-354-0
  • DISPENZA C, LEONE M, LO PRESTI C, LIBRIZZI F, VETRI V., SPADARO G (2007). Smart hydrogels for novel optical functions. MACROMOLECULAR SYMPOSIA, vol. 247; p. 303-313, ISSN: 1022-1360
  • LIBRIZZI F, FODERÀ V, VETRI V., LO PRESTI C, LEONE M (2007). Effects of confinement on insulin amyloid fibrils formation. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 711-715, ISSN: 0175-7571
  • VETRI V., CANALE C, RELINI A, LIBRIZZI F, MILITELLO V, GLIOZZI A. AND LEONE M (2007). Amyloid fibrils formation and amorphous aggregation in concanavalin A. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 125; p. 184-190, ISSN: 0301-4622
  • VETRI V., LIBRIZZI F, MILITELLO V. AND LEONE M (2007). Effect of Succinylation on thermal induced amyloid formation in Concanavalin A. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 733-741, ISSN: 0175-7571
  • VETRI V., LIBRIZZI F, MILITELLO V. AND LEONE M (2007). Thermal Aggregation of Bovine Serum Albumin close to the isoelectric point. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 717-725, ISSN: 0175-7571
  • CAPONETTI E, CHILLURA MARTINO D, LEONE M, PEDONE L, SALADINO M.L, VETRI V. (2006). Microwave-assisted synthesis of anhydrous CdS nanoparticles in a water–oil microemulsion. JOURNAL OF COLLOID AND INTERFACE SCIENCE, vol. 304; p. 413-418, ISSN: 0021-9797
  • DISPENZA C, LEONE M, LIBRIZZI F, LO PRESTI C, SPADARO G, VETRI V. (2006). Optical properties of biocompatible polyaniline nano-composites. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 352; p. 3835-3840, ISSN: 0022-3093
  • LO PRESTI C, BELFIORE C, VETRI V., SPADARO G, PIAZZA S, DISPENZA C (2005). "Optical and electrical characterization of soft composites". In: AIDIC CONFERENCE SERIES. AIDIC Conference Series. vol. 7, p. 199-208, MILANO: ReedBusiness S.r.l,, ISBN/ISSN: 0390-2358
  • VETRI V., MILITELLO V (2005). Thermal induced conformational changes involved in the aggregation pathways of beta-lactoglobulin. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 13; p. 83-91, ISSN: 0301-4622, doi: 10.1016/j.bpc.2004.07.042
  • MILITELLO V, VETRI V., LEONE M (2003). “Conformational changes involved in thermal aggregation processes of Bovine Serum Albumin”. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 105; p. 133-141, ISSN: 0301-4622, doi: 10.1016/S0301-4622(03)00153-4
 
3. NAVARRA Giovanna

Curriculum:

Giovanna Navarra, nata a Palermo il 26 Settembre 1976.
Laurea in Fisica (Ottobre 2003, Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche, Università di Palermo);
Assegno di ricerca conferito dal Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche dell’Università di Palermo, Agosto 2004 - Ottobre 2006.
Dottorato in Fisica, SSD Fis/07, conseguito presso il Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche dell’Università di Palermo, 2005 – 2008;
Borsa di studio conferita dal Centro Nazionale delle Ricerche, Istituto di Biofisica U. O. di Palermo, Novembre 2006 – Giugno 2008;
Assegno di ricerca conferito dal Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche dell’Università di Palermo, Luglio 2008 - ad oggi.

Attività scientifica:

a) Fisica applicata ai sistemi biologici: cambiamenti conformazionali e processi di aggregazione, gelazione e glicazione di proteine (Spettroscopia di assorbimento e fluorescenza, spettroscopia FTIR, scattering di luce, Microscopia a forza atomica, reologia);

b) Fisica applicata ai sistemi vetrosi amorfi: caratterizzazione e studio di impurità del biossido di silicio, a-SiO2 (studio degli effetti indotti sul vetro da radiazione beta, Spettroscopia FTIR, e studio delle variazioni di configurazione di legame dei gruppi OH alla matrice indotte dalla variazione della temperatura, Spettroscopia FTIR a basse temperature).


Pubblicazioni:

  • MILITELLO V, NAVARRA G., FODERÀ V, LIBRIZZI F, VETRI V, LEONE M (2008). Review: "Thermal aggregation of proteins in the presence of metal ions". In: SAN BIAGIO P.L. AND BULONE D.. Biophysical Inquiry into Protein Aggregation and Amyloid Diseases. p. 181-232San Biagio P.L. and Bulone D., ISBN/ISSN: 978-81-7895-354-0
  • VELLA E, BOSCAINO R, NAVARRA G. (2008). Vacuum-ultraviolet absorption of amorphous SiO2: Intrinsic contribution and role of silanol groups. PHYSICAL REVIEW. B, CONDENSED MATTER AND MATERIALS PHYSICS, vol. 77; p. 165203-1-165203-6, ISSN: 1098-0121, doi: 10.1103/PhysRevB.77.165203
  • NAVARRA G., BOSCAINO R, LEONE M, BOIZOT B (2007). Irradiation effects on the OH-related infrared absorption band in synthetic wet silica. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 353; p. 555-558, ISSN: 0022-3093, doi: 10.1016/j.jnoncrysol.2006.10.023
  • NAVARRA G., LEONE M, MILITELLO V (2007). Thermal aggregation of b-Lactoglobulin in presence of metal ions. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 131; p. 52-61, ISSN: 0301-4622, doi: 10.1016/j.bpc.2007.09.003
  • VELLA E, BOSCAINO R, NAVARRA G. (2007). Irradiation effects on the absorption edge of silica glass. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 353; p. 559-563, ISSN: 0022-3093, doi: 10.1016/j.jnoncrysol.2006.11.011
  • BOSCAINO R, VELLA E, NAVARRA G. (2005). Absorption Edge in silica glass. In: Proceeding of 4° IEEE/LEOS Workshop on Fibres and Optical Passive Components. Mondello (PA), 22-24/06/2005, PALERMO, p. 318-322, ISBN/ISSN: 0-7803-8949-2
  • NAVARRA G., ILIOPOULOS I, MILITELLO V, ROTOLO S.G, M. LEONE (2005). OH-related infrared absorption bands in oxide glasses. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 351; p. 1796-1800, ISSN: 0022-3093, doi: 10.1016/j.jnoncrysol.2005.04.018
 
4. RACCOSTA Samuele

Curriculum:

CURRICULUM VITAE ET STUDIORUM


INFORMAZIONI PERSONALI

Nome e Cognome SAMUELE RACCOSTA
Nazionalità Italiana
Luogo e Data di nascita ERICE (TP) 20/08/1981
Occupazione Studente della Scuola di Dottorato in Fisica, Università di Palermo
Tutor: Prof. M. Leone, Dr. M. Manno
Luogo di lavoro CNR – Istituto di Biofisica U.O. di Palermo
Via Ugo La Malfa 153, I-90143, Palermo. Italia
Telefono +39 0916809356
E-mail samuele.raccosta@inwind.it


ISTRUZIONE E FORMAZIONE

• Date Luglio 2000
• istituto di istruzione/formazione Liceo Scientifico “V. Fardella” di Trapani (TP)
• Qualifica o classificazione conseguita DIPLOMA DI MATURITA’ SCIENTIFICA conseguito con la votazione di 100/100 e menzione

• Date Ottobre 2004
• istituto di istruzione/formazione Università degli Studi di Palermo – Facoltà di Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
• Qualifica o classificazione conseguita LAUREA IN FISICA (N.O.) conseguita presso l’Università degli Studi di Palermo con la votazione di 108/110 con una tesi sperimentale dal titolo “La tecnica del light scattering dinamico nello studio dei processi di aggregazione di proteine”, relatore Prof. M. Leone; correlatore Dott. P.L. San Biagio.

• Date Settembre 2006
Partecipazione ai lavori del XVIII Congresso della Società Italiana di Biofisica Pura e Applicata.

• Date Luglio 2007
• istituto di istruzione/formazione Università degli Studi di Palermo – Facoltà di Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
• Qualifica o classificazione conseguita LAUREA SPECIALISTICA IN FISICA (indirizzo Fisica dei Biosistemi) conseguita presso l’Università degli Studi di Palermo con la votazione di 110/110 e lode con una tesi sperimentale dal titolo “Processi di aggregazione del lisozima indotti dalla denaturazione termica” (relatore Prof. M. Leone; correlatore Dott. M. Manno) sviluppata presso l’Istituto di Biofisica del CNR U.O. di Palermo.

CAPACITÀ E COMPETENZE PERSONALI


LINGUE
INGLESE
• Capacità di lettura Buono
• Capacità di scrittura Buono
• Capacità di
espressione orale Sufficiente

INTERESSI PROFESSIONALI
Ricerca scientifica di base e applicata nell’ambito di settori pubblici e privati, anche sanitario.


CAPACITÀ E COMPETENZE
TECNICHE
Ottima conoscenza di:
programmi informatici Microsoft Word, Excel, PowerPoint, Outlook ed Internet Explorer.
sistemi operativi: Linux e Windows (95, 98, 2000, Millennium, XP).
programmi di elaborazione matematica e grafica : Origin, SigmaPlot, Mathematica, Derive
Linguaggio di programmazione: FORTRAN
Tecniche sperimentali usate: light scattering (LALS, SALS), microcalorimetria differenziale, reologia, microscopia ottica, spettroscopia UV-VIS, microscopia a forza atomica.


COMUNICAZIONI A CONGRESSO


12TH ECSBM
SETTEMBRE 2007
G. Navarra, S. Raccosta, M. Manno, V. Militello and M. Leone. Lysozyme aggregation driven by unfolding: the role of metal ions.
INTERNATIONAL BUNSEN DISCUSSION MEETING
FEBBRAIO 2009
S. Raccosta, V. Martorana and M. Manno. Fibrillogenesis of Hen Egg-White Lysozyme at acid pH.

TALKS


36TH COURSE OF “INTERNATIONAL SCHOOL OF BIOPHYSICS” - ERICE 2008
S. Raccosta, D. Bulone, D. Giacomazza, M. Leone, V. Martorana and M. Manno. Thermal irreversible unfolding and aggregation of Lysozyme.


XIX SIBPA CONGRESS
ROMA 2008 S. Raccosta, M. Manno, D. Bulone, D. Giacomazza, M. Leone, V. Martorana and P.L. San Biagio. Thermal irreversible unfolding and aggregation of Lysozyme.


PUBBLICAZIONI


2009
S. Raccosta, M. Manno, D. Bulone, D. Giacomazza, V. Militello, V. Martorana and P.L. San Biagio. Irreversible gelation of thermally unfolded lysozyme: structural and mechanical properties. Submitted
S. Raccosta, D. Bulone, M. Leone and M. Manno. Lysozyme aggregation driven by thermal unfolding. To be published.


Si autorizza al trattamento dati ai sensi del D. Lgs. 196/2003





PALERMO 06/02/2009

pubblicazioni non disponibili 



Testo inglese
1. MILITELLO Valeria

Curriculum:

Born 07/17/64 in Palermo, Italy. Associate Professor in Applied Physics (FIS07) at the Medical Faculty in Dept. of Physical and Astronomical Sciences at University of Palermo. Degrees in Biological Sciences in 1989. PhD in Chemical Sciences (Physical Chemistry) in 1994. Researcher FIS07 from 1999 to 2006 at the Medical Faculty. Training period at Dept Biological Chemistry, Medical School, University of Maryland, Baltimore(USA. She obtained several post-doctoral fellowships. Member of INFM (National Institute of Matter Physics), CNR (National Research Center, at Institute of Biophysics, Palermo Unit). Her biography has been selected by Marquis “Who’s Who in Science and Engineering” for pubblication in the 8th Volume, 2005. Tutor of postdoctoral fellowship entitled "Protein Aggregation and Amyloid Formation".
Scientific Products: more than 100 scientific publications in international journals and several international and national communications. Referee for international journals: Biophysical Chemistry, BBA-Proteins and Proteomics, Journal of Controlled Release, Journal of Agricolture and Food Chemistry, BioMacromolecules. Expertise areas:
absorption and emission spectroscopy (IR, visible, UV-VIS), confocal and two photons microscopy, protein sample preparations (chemical solutions, purifications, electrophoresis, chromatography, centrifugation). Scientific interests mainly concern: Study on the structural, functional and dynamic relationship in native and recombinant proteins. Heme-proteins and model systems studied by FTIR spectroscopy. Conformational and structural changes involved in the different steps of proteins aggregation. Protein aggregation in presence of metal ions or glucose. Toxicity of different aggregates in cells. Several international, national and local collaborations have allowed her participation in several research projects (European Network, POR, PRIN, ex 60%).
Teaching activity: Applied Physics and Biophysics in the Faculties of Medicine and Sciences.
Member of the Administration Council of the University of Palermo; Member of Academic Senate of the University of Palermo.


Pubblicazioni:

  • NAVARRA G, GIACOMAZZA D, LEONE M, LIBRIZZI F, MILITELLO V., SAN BIAGIO PL (2009). Thermal aggregation and ion-induced cold-gelation of bovine serum albumin. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, ISSN: 0175-7571, doi: 10.1007/s00249-008-0389-6
  • MILITELLO V., NAVARRA G, FODERÀ V, LIBRIZZI F, VETRI V, LEONE M (2008). THERMAL AGGREGATION OF PROTEINS IN THE PRESENCE OF METAL IONS. "Biophysical Inquiry into Protein Aggregation and Amyloid Diseases". , RESEARCH SIGNPOST, KERALA: editors P.L. San Biagio and D. Bulone
  • NAVARRA G, LEONE M, MILITELLO V. (2007). Thermal aggregation of beta-lactoglobulin in presence of metal ions. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 131; p. 52-61, ISSN: 0301-4622
  • VETRI V, CANALE C, RELINI A, LIBRIZZI F, MILITELLO V., GLIOZZI A, LEONE M (2007). Amyloid fibrils formation and amorphous aggregation in Concanavalin A. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 125; p. 184-190, ISSN: 0301-4622
  • VETRI V, LIBRIZZI F, LEONE M, MILITELLO V. (2007). Thermal aggregation of Bovine Serum Albumin at different pH: comparison with Human Serum Albumin. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 717-725, ISSN: 0175-7571
  • VETRI V, LIBRIZZI F, MILITELLO V., LEONE M (2007). Effects of succinylation on thermal induced amyloid formation in Concanavalin A. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 733-741, ISSN: 0175-7571
  • G. NAVARRA, I. ILIOPOULOS, MILITELLO V., S. ROTOLO, M. LEONE (2005). OH-related Infrared Absorption Bands in Oxide Glasses. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 351; p. 1796-1800, ISSN: 0022-3093
  • PEDONE L., CAPONETTI E., LEONE M., MILITELLO V., PANT V., POLIZZI S., SALADINO M.L. (2005). Synthesis and characterisation of CdS nanoparticles embedded in a polymethylmethacrilate matrix. JOURNAL OF COLLOID AND INTERFACE SCIENCE, vol. 284; p. 495-500, ISSN: 0021-9797
  • VETRI V, MILITELLO V. (2005). Thermal induced conformational changes involved in the aggregation of beta-lactoglobulin. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 113; p. 83-91, ISSN: 0301-4622
  • MILITELLO V., CASARINO C, EMANUELE A, GIOSTRA A, PULLARA F, LEONE M (2004). Effects of pH on the structural and conformational changes involved in the aggregation processes of albumins. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 107; p. 175-187, ISSN: 0301-4622
  • CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V. (2003). Conformational substates and dynamic properties of carbonmonoxy hemoglobin. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 104; p. 335-344, ISSN: 0301-4622
  • MILITELLO V., VETRI V, LEONE M (2003). Conformational changes involved in thermal aggregation processes of bovine serum albumin. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 105; p. 133-141, ISSN: 0301-4622
  • MILITELLO V., CUPANE A, LEONE M, SANTUCCI R, DESIDERI A (2002). Local dynamic properties of the heme pocket in native and solvent induced molten-globule-like state of Cytochrome c. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 97; p. 121-128, ISSN: 0301-4622
  • LIPSKI RJ, UNGER E, DREYBRODT W, MILITELLO V., LEONE M, SCHWEITZER-STENNER R (2001). Vibrational Analysis of Ni(II)- and Cu(II)-Octamethylchlorin by Polarized Resonance Raman and FTIR Spectroscopy. JOURNAL OF RAMAN SPECTROSCOPY, vol. 32; p. 521-541, ISSN: 0377-0486
  • MILITELLO V., LEONE M, FRONTICELLI C, CUPANE A (2001). Heme pocket dynamics in hemoglobin. In: PANDALAI TRANSWORLD RESEARCH NETWORK. Recent Research Developments in Biophysical Chemistry. vol. 2, p. 167-184
  • PIRO MC, MILITELLO V., LEONE M, GRYCZYNSKI Z, SMITH S, BRINIGAR WS, FRIEDMAN FK, FRONTICELLI C, CUPANE A (2001). Heme pocket disorder in myoglobin. BIOCHEMISTRY, vol. 40; p. 11841-11850, ISSN: 0006-2960
  • MILITELLO V., LEONE M, FRONTICELLI C, CUPANE A (2000). Active Site Conformation in the aH87G Mutant Hemoglobin: an Optical Absorption and FTIR Study. In: AMERICAN INSTITUTE OF PHYSICS. Nuclear and Condensed Matter Physics. vol. CP-513, p. 174-177
  • KARAVITIS, FRONTICELLI C, BRINIGAR WS, VASQUEZ GB, MILITELLO V., LEONE M, CUPANE A (1998). Properties of human hemoglobins with increased polarity in the alpha or beta heme pocket: carbonmonoxy derivatives. THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, vol. 273; p. 23740-23749, ISSN: 0021-9258
  • LEONE M, CUPANE A, MILITELLO V., STROPPOLO ME, DESIDERI A (1998). FTIR analysis of the interaction of azide with the active site of oxidized and reduced bovine Cu,Zn superoxide dismutase. BIOCHEMISTRY, vol. 37; p. 4459-4464, ISSN: 0006-2960
  • CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V., FRIEDMAN FK, KOLEY AP, VASQUEZ GB, BRINIGAR WS, KARAVITIS M., FRONTICELLI C (1997). Modification of alpha-chain or beta-chain heme pocket polarity by Val(E11) Thr substitution has different effects on the steric, dynamic and functional properties of human recombinant hemoglobin. I: Deoxy derivatives. THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, vol. 272; p. 26271-26278, ISSN: 0021-9258
  • CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V., STROPPOLO ME, POLTICELLI F, DESIDERI A (1995). Low Temperature Optical Spectroscopy of Cobalt in Cu,Co-Superoxide Dismutase. A Structural Dynamics Study of the Solvent-Unaccessible Metal Site. BIOCHEMISTRY, vol. 34; p. 16313-16319, ISSN: 0006-2960
  • MILITELLO V., CUPANE A, LEONE M, LU A-L, BRINIGAR WS, FRONTICELLI C (1995). Dynamic Properties of Some b-Chains Mutant Hemoglobins. PROTEINS, vol. 22; p. 12-19, ISSN: 0887-3585
  • BOFFI A, VERZILI D, CHIANCONE E, LEONE M, CUPANE A, MILITELLO V., VITRANO E, CORDONE L, YU W, DI IORIO E (1994). Stereodynamic Properties of the Cooperative Homodimeric Scapharca inaequivalvis Hemoglobin Studied through Optical Absorption Spectroscopy and Ligand Rebinding Kinetics. BIOPHYSICAL JOURNAL, vol. 67; p. 1713-1723, ISSN: 0006-3495
  • CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V., STROPPOLO ME, POLTICELLI F, DESIDERI A (1994). Low Temperature Optical Spectroscopy of Native and Azide-Reacted Bovine Cu,Zn Superoxide Dismutase. A Structural Dynamics Study. BIOCHEMISTRY, vol. 33; p. 15103-15109, ISSN: 0006-2960
  • LEONE M, CUPANE A, MILITELLO V., CORDONE L (1994). Thermal Broadening of Soret Band in Heme Complexes and in Heme-proteins: Role of the Iron Dynamics. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 23; p. 349-352, ISSN: 0175-7571
  • MILITELLO V., CUPANE A, LEONE M, VITRANO E (1993). Dynamic and Functional Properties of a b-b Crosslinked Derivative. PHYSICA MEDICA, vol. 9; p. 43-46, ISSN: 1120-1797
  • VITRANO E, CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V., CORDONE L, SALVATO B, BELTRAMINI M, BUBACCO L, ROCCO P (1993). Low Temperature Optical Spectroscopy of Cobalt-Substituted Hemocyanin from Carcinus maenas. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 22; p. 157-167, ISSN: 0175-7571
  • BUCCI E, FRONTICELLI C, RAZYNSKA A, MILITELLO V., KOEHLER R AND URBAITIS B (1992). Hemoglobin Tetramers Stabilized with Polyaspirins. BIOMATERIALS, ARTIFICIAL CELLS, AND IMMOBILIZATION BIOTECHNOLOGY, vol. 20; p. 243-252, ISSN: 1055-7172
  • CORDONE L, CUPANE A, LEONE M, MILITELLO V., VITRANO E (1992). Oxygenation of Partially Oxidized Human Hemoglobin. BIOPHYSICAL JOURNAL, vol. 63; p. 1678-1680, ISSN: 0006-3495
  • MILITELLO V., VITRANO E, CUPANE A (1991). The Effect of Organic Cosolvents on the Oxygen Affinity of Fetal Hemoglobin. Relevance of Protein-Solvent Interactions to the Functional Properties. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 39; p. 161-169, ISSN: 0301-4622
 
2. VETRI Valeria

Curriculum:

Surname: Vetri
Name: Valeria
Date of Birth: 29 March 1976
Citizenship: Italian
Phone (mobile): +39 331 53267545
Phone (office): +39 091 6234219/302
Fax (office): +39 091 6162461
E-mail: valeria.vetri@fisica.unipa.it
Address (work): Dept. of Physical and Astronomical Sciences,
University of Palermo
Via Archirafi 36
90146 Palermo, Italy

Studies and employment history

2008-09 Visiting assistant specialist at “Laboratory for Fluorescence Dynamics”, Biomedical Engineering Department, University of California, Irvine

2008-07: Post-Doc position at Department of Physical and Astronomical Sciences of the University of Palermo- Tutor V. Militello

2008-04: PhD in Physics, University of Palermo . Project title is “Conformational changes involved in protein aggregation” Supervisor Prof. M. Leone.

2007-02: Visiting student at “Laboratory for Fluorescence Dynamics”, Biomedical Engineering Department, University of California, Irvine

2006-05: CNR fellowship at the University of Palermo. Supervisor Prof. M. Leone

2004-12: Beginning of PhD at the Department of Physical and Astronomical Sciences of the University of Palermo

2004-10 University of Palermo research fellowship. Tutor Prof. M Leone

2004-02 INFM non-permanent research contract. Supervisor Prof. L.Cordone

2004-12 INFM scholarship at University of Palermo. Supervisor Prof. L Cordone

2003-12 Non-permanent teaching contract at University of Palermo –Basic physics for Biological Science degree Course

2002-12 INFM scholarship at University of Palermo. Supervisor. Prof. M. Leone

2002-07: Master degree in physics University of Palermo; graduation thesis title “Conformational changes involved in Bovine Serum Albumin aggregation pathway: A fluorescence spectroscopy study” under the supervision of Prof. M. Leone

Scientific Interests
• Physics applied to Biological Systems: Protein Aggregation.
• Applied Spectroscopy


Pubblicazioni:

  • DALAL R.B, DIGMAN M.A, HORWITZ A.F, VETRI V., GRATTON E (2008). Determination of particle number and brightness using a laser scanning confocal microscope operating in the analog mode. MICROSCOPY RESEARCH AND TECHNIQUE, vol. 71; p. 69-81, ISSN: 1059-910X
  • FODERA, V, GROENNING M, VETRI V., LIBRIZZI F, SPAGNOLO S, CORNETT C, OLSEN L, VAN DE WEERT M, LEONE M (2008). Thioflavin T Hydroxylation at Basic pH and Its Effect on Amyloid Fibril Detection. JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY. B, CONDENSED MATTER, MATERIALS, SURFACES, INTERFACES & BIOPHYSICAL, vol. 112(47); p. 15174-15181, ISSN: 1520-6106
  • MILITELLO V, NAVARRA G, FODERÀ V, LIBRIZZI F, VETRI V., LEONE M (2008). Review: Thermal aggregation of proteins in the presence of metal ions. In: EDITORS PL SAN BIAGIO AND D. BULONE. Biophysical Inquiry into Protein Aggregation and Amyloid Diseases. p. 181-232, KERALA: Transworld Research Network, ISBN/ISSN: 978-81-7895-354-0
  • DISPENZA C, LEONE M, LO PRESTI C, LIBRIZZI F, VETRI V., SPADARO G (2007). Smart hydrogels for novel optical functions. MACROMOLECULAR SYMPOSIA, vol. 247; p. 303-313, ISSN: 1022-1360
  • LIBRIZZI F, FODERÀ V, VETRI V., LO PRESTI C, LEONE M (2007). Effects of confinement on insulin amyloid fibrils formation. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 711-715, ISSN: 0175-7571
  • VETRI V., CANALE C, RELINI A, LIBRIZZI F, MILITELLO V, GLIOZZI A. AND LEONE M (2007). Amyloid fibrils formation and amorphous aggregation in concanavalin A. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 125; p. 184-190, ISSN: 0301-4622
  • VETRI V., LIBRIZZI F, MILITELLO V. AND LEONE M (2007). Effect of Succinylation on thermal induced amyloid formation in Concanavalin A. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 733-741, ISSN: 0175-7571
  • VETRI V., LIBRIZZI F, MILITELLO V. AND LEONE M (2007). Thermal Aggregation of Bovine Serum Albumin close to the isoelectric point. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, vol. 36; p. 717-725, ISSN: 0175-7571
  • CAPONETTI E, CHILLURA MARTINO D, LEONE M, PEDONE L, SALADINO M.L, VETRI V. (2006). Microwave-assisted synthesis of anhydrous CdS nanoparticles in a water–oil microemulsion. JOURNAL OF COLLOID AND INTERFACE SCIENCE, vol. 304; p. 413-418, ISSN: 0021-9797
  • DISPENZA C, LEONE M, LIBRIZZI F, LO PRESTI C, SPADARO G, VETRI V. (2006). Optical properties of biocompatible polyaniline nano-composites. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 352; p. 3835-3840, ISSN: 0022-3093
  • LO PRESTI C, BELFIORE C, VETRI V., SPADARO G, PIAZZA S, DISPENZA C (2005). "Optical and electrical characterization of soft composites". In: AIDIC CONFERENCE SERIES. AIDIC Conference Series. vol. 7, p. 199-208, MILANO: ReedBusiness S.r.l,, ISBN/ISSN: 0390-2358
  • VETRI V., MILITELLO V (2005). Thermal induced conformational changes involved in the aggregation pathways of beta-lactoglobulin. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 13; p. 83-91, ISSN: 0301-4622, doi: 10.1016/j.bpc.2004.07.042
  • MILITELLO V, VETRI V., LEONE M (2003). “Conformational changes involved in thermal aggregation processes of Bovine Serum Albumin”. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 105; p. 133-141, ISSN: 0301-4622, doi: 10.1016/S0301-4622(03)00153-4
 
3. NAVARRA Giovanna

Curriculum:

Giovanna Navarra born in Palermo on 26 September 1976
Master degree in Physics at the “Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche”, University of Palermo”, October 2003;
Research fellowship at the “Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche”, University of Palermo, August 2004 - October 2006.
PhD in Physics, SSD Fis/07, attained in “Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche”, University of Palermo, 2005 – 2008;
CNR scholar fellowship at Istituto di Biofisica in Palermo, November 2006 – June 2008;
Postdoctoral fellowship at the “Dipartimento di Scienze Fisiche ed Astronomiche”, University of Palermo, July 2008 - today.

Scientific activity:

a) Physics applied to biological systems: conformational changes and aggregation process, gelation and glycation of proteins (absorption and fluorescence spectroscopy, FTIR spectroscopy, light scattering. atomic force microscopy, rheology);

b) Physics applied to amorphous vitreous systems: characterization and study of impurities and point defects of the silicon dioxide, a-SiO2 (study of point defects induced by beta radiation studied by FTIR spectroscopy and study of the modifications in the bond configurations of OH groups to the silica network induced by the temperature changes studied by FTIR spectroscopy at low temperature).


Pubblicazioni:

  • MILITELLO V, NAVARRA G., FODERÀ V, LIBRIZZI F, VETRI V, LEONE M (2008). Review: "Thermal aggregation of proteins in the presence of metal ions". In: SAN BIAGIO P.L. AND BULONE D.. Biophysical Inquiry into Protein Aggregation and Amyloid Diseases. p. 181-232San Biagio P.L. and Bulone D., ISBN/ISSN: 978-81-7895-354-0
  • VELLA E, BOSCAINO R, NAVARRA G. (2008). Vacuum-ultraviolet absorption of amorphous SiO2: Intrinsic contribution and role of silanol groups. PHYSICAL REVIEW. B, CONDENSED MATTER AND MATERIALS PHYSICS, vol. 77; p. 165203-1-165203-6, ISSN: 1098-0121, doi: 10.1103/PhysRevB.77.165203
  • NAVARRA G., BOSCAINO R, LEONE M, BOIZOT B (2007). Irradiation effects on the OH-related infrared absorption band in synthetic wet silica. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 353; p. 555-558, ISSN: 0022-3093, doi: 10.1016/j.jnoncrysol.2006.10.023
  • NAVARRA G., LEONE M, MILITELLO V (2007). Thermal aggregation of b-Lactoglobulin in presence of metal ions. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, vol. 131; p. 52-61, ISSN: 0301-4622, doi: 10.1016/j.bpc.2007.09.003
  • VELLA E, BOSCAINO R, NAVARRA G. (2007). Irradiation effects on the absorption edge of silica glass. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 353; p. 559-563, ISSN: 0022-3093, doi: 10.1016/j.jnoncrysol.2006.11.011
  • BOSCAINO R, VELLA E, NAVARRA G. (2005). Absorption Edge in silica glass. In: Proceeding of 4° IEEE/LEOS Workshop on Fibres and Optical Passive Components. Mondello (PA), 22-24/06/2005, PALERMO, p. 318-322, ISBN/ISSN: 0-7803-8949-2
  • NAVARRA G., ILIOPOULOS I, MILITELLO V, ROTOLO S.G, M. LEONE (2005). OH-related infrared absorption bands in oxide glasses. JOURNAL OF NON-CRYSTALLINE SOLIDS, vol. 351; p. 1796-1800, ISSN: 0022-3093, doi: 10.1016/j.jnoncrysol.2005.04.018
 
4. RACCOSTA Samuele

Curriculum:

CURRICULUM VITAE ET STUDIORUM


PERSONAL INFORMATIONS

Name and Surname SAMUELE RACCOSTA
Nationality Italian
Place and date of birth ERICE (TP) 20/08/1981
Present position Student of the PhD school of Physics, University of Palermo.
advisors: Prof. M. Leone, Dr. M. Manno.
Working place CNR - Istitute of Biophysics at Palermo,
via Ugo La Malfa 153, I-90143, Palermo. Italy
Telephone 091-6809356
E-mail samuele.raccosta@pa.ibf.cnr.it ; raccosta@fisica.unipa.it



EDUCATION AND TRAINING

• Date July 2000
• institute of education/training Liceo Scientifico “V. Fardella” di Trapani (TP)
• Qualification achieved DIPLOMA DI MATURITA’ SCIENTIFICA; vote 100/100 and mention

• Date October 2004
• institute of education/training Università degli Studi di Palermo – Facoltà di Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
• Qualification achieved LAUREA IN FISICA (equivalent to BD), vote 108/110; experimental thesis entitled “La tecnica del light scattering dinamico nello studio dei processi di aggregazione di proteine”;
advisor: Prof. M. Leone; co- advisor: Dr. P.L. San Biagio.

• Date September 2006
Participation to the XVIII Congresso della Società Italiana di Biofisica Pura e Applicata.

• Date July 2007
• institute of education/training Università degli Studi di Palermo – Facoltà di Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali
• Qualification achieved LAUREA SPECIALISTICA IN FISICA (specialization in Physics of Biosystems), (equivalent to MD), vote 110/110 cum laude; experimental thesis entitled “Processi di aggregazione del lisozima indotti dalla denaturazione termica”; advisor: Prof. M. Leone; co- advisor: Dr. M. Manno (developed at Istituto di Biofisica del CNR U.O. di Palermo).


PERSONAL SKILLS


LANGUAGES
ENGLISH
• Ability to read Good
• Ability to write Good
• Speaking capacity Sufficient

PROFESSIONAL INTERESTS
Basic scientific research and applied in public and private sectors, including health one.


TECHNICAL SKILLS
Excellent knowledge of
Software packages: Microsoft Word, Excel, PowerPoint, Outlook and Internet Explorer.
Operating systems: Linux e Windows (95, 98, 2000, Millennium, XP).
Mathematics and graphics software: Grace, Origin, SigmaPlot, Mathematica, Derive
Programming language: FORTRAN
Experimental techniques used: light scattering (LALS, SALS), differential scanning microcalorimetry, rheology, optical microscopy, UV-VIS spectroscopy, atomic force microscopy.


COMMUNICATIONS TO CONGRESS


12TH ECSBM
SEPTEMBER 2007
G. Navarra, S. Raccosta, M. Manno, V. Militello and M. Leone. Lysozyme aggregation driven by unfolding: the role of metal ions.

INTERNATIONAL BUNSEN DISCUSSION MEETING
FEBRUARY 2009
S. Raccosta, V. Martorana and M. Manno. Fibrillogenesis of Hen Egg-White Lysozyme at acid pH.


TALKS


36TH COURSE OF “INTERNATIONAL SCHOOL OF BIOPHYSICS” - ERICE 2008
S. Raccosta, D. Bulone, D. Giacomazza, M. Leone, V. Martorana and M. Manno. Thermal irreversible unfolding and aggregation of Lysozyme.


XIX SIBPA CONGRESS
ROMA 2008 S. Raccosta, M. Manno, D. Bulone, D. Giacomazza, M. Leone, V. Martorana and P.L. San Biagio. Thermal irreversible unfolding and aggregation of Lysozyme.

PUBLICATIONS


2009
S. Raccosta, M. Manno, D. Bulone, D. Giacomazza, V. Militello, V. Martorana and P.L. San Biagio. Irreversible gelation of thermally unfolded lysozyme: structural and mechanical properties. Submitted
S. Raccosta, D. Bulone, M. Leone and M. Manno. Lysozyme aggregation driven by thermal unfolding. To be published.


Si autorizza al trattamento dati ai sensi del D. Lgs. 196/2003

PALERMO 06/02/2009